Razine strukturne organizacije proteinske molekule: sekundarna struktura proteina

sadržaj

i protein je polipeptidni lanac, a proteinska molekula može se sastojati od jednog, dva ili više lanaca. Ipak, fizička, biološka i kemijska svojstva biopolimera su uzrokovane ne samo opću kemijsku strukturu koja može biti „besmislena”, ali i drugim razinama organizacije molekula proteina.

Primarna struktura proteina određuje se kvantitativnim i kvalitativnim sastavom aminokiselina. Peptidne veze temelj su primarne strukture. Po prvi put ove hipoteza sugerira u 1888. Danilevskiy, a kasnije su njegove sumnje su potvrđene sintezi peptida, koji se provodi od strane E. Fischer. Struktura proteinske molekule detaljno je proučavala A. Ya, Danilevsky i E. Fisher. Prema ovoj teoriji, proteinske molekule sastoje se od velikog broja aminokiselinskih ostataka, koji su povezani peptidnim vezama. Proteinska molekula može imati jedan ili više polipeptidnih lanaca.

U istraživanju primarne strukture proteina koriste se kemijski agensi i proteolitički enzimi. Tako, koristeći Edmanovu metodu, vrlo je pogodno identificirati terminalne aminokiseline.

Sekundarna struktura proteina pokazuje prostornu konfiguraciju proteinske molekule. Postoje sljedeće vrste sekundarne strukture: alfa-spiralni, beta-spiralni, kolagenski helikopter. Znanstvenici su utvrdili da je alfa-helix najkarakterističniji za strukturu peptida.

Sekundarnu strukturu proteina stabilizira se vodikove veze. Potonje nastaju između atomi vodika, povezan na elektronegativni dušikov atom jedne peptidne veze, i karbonilni kisikov atom četvrte aminokiseline na njemu i usmjeren duž spirale. Energetske proračune pokazuju da je polimerizacija ovih aminokiselina učinkovitija u pravom alfa heliksu, koja je prisutna u prirodnim proteinima.

Sekundarna struktura proteina: beta-fold struktura

Polipeptidni lanci u beta valovima su potpuno izduženi. Beta foldovi formiraju se interakcijom dvije peptidne veze. Navedena struktura je tipična za fibrilarnih proteina (keratin, fibroin, itd.). Konkretno, beta-keratin je karakteriziran paralelnim rasporedom polipeptidnih lanaca, koji su dodatno stabilizirani interchain disulfidnim vezama. U svilenom fibroinu, susjedni polipeptidni lanci su antiparalelni.

Sekundarna struktura proteina: kolagenska spirala

Formiranje se sastoji od tri spiralna lanca tropocollagen, koji ima oblik štapa. Spiralni lanci su zakrivljeni i formiraju superkoiling. Spirala stabilizira vodikovim vezama između vodika peptida nastao ostatak amino aminokiselina u jednom lancu i kisik karbonilne skupine aminokiselinskog ostatka drugog lanca. Prikazana struktura daje visoku čvrstoću i elastičnost kolagena.

Tercijarna struktura proteina

Većina bjelančevina u rodnoj državi ima vrlo kompaktnu strukturu koja se određuje oblikom, veličinom i polarnostima aminokiselinske radikale, kao i slijedom aminokiselina.

Značajan utjecaj na tvorbu nativnog konformacije proteina, ili tercijarne strukture su hidrofobne i ionske interakcije, vodikove veze, itd .. Pod djelovanje tih sila postiže termodinamički svrhovitu konformacija molekule proteina i njegovu stabilizaciju.

Kvartarna struktura

Ova vrsta molekularne strukture nastaje kao rezultat povezivanja nekoliko podjedinica u jednu kompleksnu molekulu. Svaka podjedinica uključuje primarne, sekundarne i tercijarne strukture.

Dijelite na društvenim mrežama:

Povezan