Razine strukturne organizacije proteinske molekule ili strukture proteina

Struktura molekule proteina se proučava za više od 200 godina. Ona je poznata po mnogo proteina. Neki od njih su sintetizirani (npr inzulin, RNaza). Osnovna strukturna i funkcionalna jedinica proteinskih molekula od amino kiselina. Nadalje, karboksi ili amino skupine i proteina sadrži druge funkcionalne skupine koje određuju njihova svojstva. Takve skupine obuhvaćaju smješteni u bočnom izvoda molekula proteina: karboksilne grupe asparaginske kiseline ili glutaminske kiseline, amino skupine lizina ili hidroksilizina, gvanidin skupinom arginina, imidazolna skupina histidin, hidroksilna skupina serina i treonina, fenol grupa tirozina, sulfhidrilna grupa cisteina, disulfid grupe cistin, tioeter skupina metionin, fenilalanin benzelnoe jezgra, alifatske lance s drugim aminokiselinama.

Postoje četiri razine strukturne organizacije proteinske molekule.

Primarna struktura proteina. Amino kiseline u protein molekuli povezane su peptidnim vezama, stvarajući primarnu strukturu. To ovisi o kvalitativnom sastavu aminokiselina, njihovom broju i slijedu međusobne veze. Primarna struktura proteina najčešće određuje Senger. Testni protein je tretiran otopinom ditrofluorbenzena (DNP), što je rezultiralo stvaranjem dinitrofenil-protein (DNP-protein). Kasnije se DNP-protein hidrolizira, ostatak proteinske molekule i DNP-aminokiselina nastaju. DNP-aminokiselina je izolirana iz ove smjese i hidrolizirana. Proizvodi hidrolize su aminokiselina i dinitrobenzol. Ostatak proteinske molekule reagira s novim dijelovima DNP dok se cijela molekula ne razgrađuje u aminokiseline. Na temelju kvantitativnog proučavanja aminokiselina, napravljena je shema primarne strukture pojedinog proteina. Primarna struktura proteina je inzulin, mioglobin, hemoglobin, glukagon i mnogi drugi).

Edmanovom metodom, protein se tretira s fenil izotiocijanatom. Ponekad se koriste proteolitički enzimi - tripsin, pepsin, kimotripsin, peptidaza itd.

Sekundarnu strukturu proteina. Američki znanstvenici pomoću rendgenske analize utvrđeno je da su polipeptidni lanci proteina često postoje u obliku alfa-heliksa, a ponekad i beta strukture.

Uspoređuju se alfa spirale spiralna stubišta, gdje funkcija stupnjeva vrši aminokiselinski ostaci. U molekulama fibrilarnih proteina (Silk fibroin) polipeptidni lanac gotovo potpuno rastegnut (beta-struktura) i postavljene u obliku kuglica, stabilizira vodikovim vezama.

Alfa spirala može spontano nastati u sintetičkim polipeptidima (daderon, najlon), koji imaju molekularne težine od 10 do 20 tisuća. U određenim dijelovima molekule proteina (inzulin, hemoglobin, RNAza) razbija alfa spiralni konfiguraciju peptidni lanac, a oblikovane spiralne strukture druge vrste.

Tercijarna struktura proteina. Spiralni dijelovi polipeptidnog lanca proteinske molekule su u različitim odnosima koji određuju tercijarni (trodimenzionalni) strukturu, oblik i oblik volumena molekule proteina. Smatra se da je tercijarna struktura automatski i nastaje zbog interakcije s ostacima aminokiselinskih molekula otapala. Tako hidrofobni ostaci „povučene” u proteinske molekule, formira njihova kemijska zone i hidrofilne skupine orijentirane su prema otapalu, što dovodi do nastajanja energetski povoljne potvrde molekule. Ovaj proces je u pratnji formiranje intramolekularnih obveznica. Tercijarna struktura molekule proteina za prepisane RNA-ze, hemoglobina, lizozim u kokošjim jajima.

Kvartarna struktura proteina. Ova vrsta strukture proteinske molekule nastaje kao rezultat povezivanja nekoliko podjedinica u jednu kompleksnu molekulu. Svaka podjedinica ima primarnu, sekundarnu i tercijarnu strukturu.