Biokemija enzima. Struktura, svojstva i funkcije

Milijuni kemijskih reakcija odvijaju se u ćeliji bilo kojeg živog organizma. Svaki od njih je od velike važnosti, stoga je važno održati brzinu bioloških procesa na visokoj razini. Gotovo svaka reakcija katalizirana je njegovim enzimom. Što su enzimi? Koja je njihova uloga u stanici?

Enzimi. definicija

Izraz "enzim" dolazi od latinskog fermentuma - kvasca. Također se mogu nazvati enzimima iz grčkog en zyma - "u kvascu".

Enzimi su biološki aktivne tvari, tako da svaka reakcija koja se odvija u ćeliji ne čini bez njihovog sudjelovanja. Te tvari djeluju kao katalizatori. Prema tome, svaki enzim ima dva osnovna svojstva:

1) Enzim ubrzava biokemijsku reakciju, ali se ne konzumira.

2) Velicina ravnotežne konstante ne mijenja, ali se ubrzava samo ubrzanje ove vrijednosti.

Enzimi ubrzavaju biokemijske reakcije u tisućama, au nekim slučajevima milijun puta. To znači da će, u odsutnosti enzimskog aparata, svi intracelularni procesi praktički zaustaviti, a sam stanica će umrijeti. Stoga, uloga enzima kao biološki aktivnih tvari je velika.

Različiti enzimi omogućuju različite načine reguliranja metabolizma stanice. U svakoj kaskadi reakcija sudjeluju mnogi enzimi raznih klasa. Biološki katalizatori Zbog specifične konformacije molekule, oni su vrlo selektivni. Budući da su enzimi u većini slučajeva proteinske prirode, oni su u tercijarnoj ili kvarternoj strukturi. Ovo je ponovno objašnjeno specifičnosti molekule.

Funkcije enzima u stanici

Glavni zadatak enzima je ubrzanje odgovarajuće reakcije. Svaka kaskada procesa, od raspadanja vodikovog peroksida do glikolize, zahtijeva prisutnost biološkog katalizatora.

Pravilno djelovanje enzima postiže se visokom specifičnošću na određeni supstrat. To znači da katalizator može ubrzati samo određenu reakciju, a ne više, čak i vrlo sličnu. Po stupnju specifičnosti razlikuju se sljedeće skupine enzima:

1) Enzimi s apsolutnom specifičnošću, kada se katalizira samo jedna reakcija. Na primjer, kolagenaza cijepa kolagen, a maltaza dijeli maltoza.

2) Enzimi s relativnom specifičnošću. To uključuje tvari koje mogu katalizirati određenu klasu reakcija, na primjer, hidrolitičko cijepanje.

Rad biokatalizatora započinje od trenutka pričvršćivanja aktivnog centra na supstrat. Istodobno govore o komplementarnoj interakciji poput brave i ključa. Ovdje mislimo na potpunu podudarnost oblika aktivnog centra s podlogom, što omogućuje ubrzanje reakcije.

Sljedeća faza sastoji se od tijeka same reakcije. Njegova stopa se povećava zbog djelovanja enzimskog kompleksa. Konačno, dobivamo enzim koji je povezan s proizvodima reakcije.

Posljednja faza je odstranjivanje reakcijskih produkata iz enzima, nakon čega aktivni centar ponovno postaje slobodan za sljedeći rad.

Shematski, rad enzima u svakoj fazi može se napisati na sljedeći način:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, gdje S predstavlja supstrat, E je enzim, a P je produkt.

Razvrstavanje enzima

U ljudskom tijelu, možete naći ogroman broj enzima. Sve znanje o njihovim funkcijama i rad su sistematizirana, a kao rezultat toga je postojao zajednički klasifikacija, kroz koje možete lako odrediti što je poseban katalizator. Ovdje su 6 osnovnih klasa enzima, kao i primjeri nekih podskupina.

1. Oksidoreduktaza.

Enzimi ovog razreda kataliziraju reakcije smanjenja oksidacije. Identificirano je ukupno 17 podskupina. Oksidoreduktaze obično imaju neproteinski dio, kojeg predstavljaju vitamin ili hem.

Među oksidoreduktaze često postoje sljedeće podskupine:

a) Dehidrogenaze. Biokemija enzima-dehidrogenaze sastoji se u razdvajanju atoma vodika i njihovom prijenosu na drugi supstrat. Ova podskupina se najčešće nalazi u reakcijama disanja, fotosinteze. Kao dio dehidrogenaze je nužno prisutan u obliku koenzima NAD / NADH ili flavoproteins FAD / FMN. Često postoje metalni ioni. Primjeri uključuju enzime kao što su tsitohromreduktazy, piruvat-dehidrogenaze, izocitrat dehidrogenaze, a također i mnoge jetrenih enzima (laktat dehidrogenaze, glutamat dehidrogenaze, i tako dalje. D.).

b) Oksidaza. Brojni enzimi kataliziraju dodavanje kisika u vodik, zbog čega produkti reakcije mogu biti voda ili vodikov peroksid (H₂0, H₂0₂). Primjeri enzima: citokrom oksidaza, tirozinaza.

c) Peroksidaze i katalaze - enzimi koji kataliziraju raspadanje H₂O₂ na kisiku i vodi.

d) Oksigenaze. Ti biokatalizatori ubrzavaju vezanje kisika na supstrat. Dopaminhidroksilaza je jedan primjer takvih enzima.

2. Prijenos podataka.

Zadatak enzima ove skupine je prijenos radikala od donorske tvari do primatelja.

a) Metiltransferaze. DNA metiltransferaze glavni su enzimi koji kontroliraju proces replikacije DNK. metilacije nukleotid igra važnu ulogu u regulaciji nukleinske kiseline.

b) Aciltransferaze. Enzimi ove podskupine prenose acilnu skupinu iz jedne molekule u drugu. Primjeri acyltransferases: lecitin-kolesterol aciltransferaze (nosi funkcionalnu skupinu s masnom kiselinom na kolesterol), (lizofosfatidilholinatsiltransferaza acilna skupina se prenese lizofosfatidilkolin).

c) Aminotransferaze su enzimi koji sudjeluju u konverziji aminokiselina. Primjeri enzima: alanin aminotransferaza, koja katalizira sintezu alanina iz piruvata i glutamata pomoću transfera amina.

d) Fosfotransferaza. Enzimi ove podskupine kataliziraju dodavanje fosfatne skupine. Drugi naziv za fosfotransferaze, kinaze, mnogo je češći. Primjeri uključuju enzime poput heksokinas i aspartata, koji su pričvršćeni na heksoza fosfatnih ostataka (uglavnom glukoza) i asparaginska kiselina, redom.

3. Hidrolaze - klasa enzima koji kataliziraju cijepanje veza u molekuli uz naknadno dodavanje vode. Tvari koje pripadaju ovoj skupini su osnovni enzimi probave.

a) Esteraze - suzu eterske veze. Primjer su lipaze koje razgrađuju masti.

b) glikozidaze. Biokemija enzima ove serije sastoji se u uništavanju glikozidnih veza polimera (polisaharidi i oligosaharidi). Primjeri: amilaza, saharoza, maltaza.

c) Peptidaze - enzimi koji kataliziraju razgradnju proteina u aminokiseline. Peptidaze uključuju enzime kao što su pepsini, tripsin, kimotripsin i karboksipeptidaza.

d) amidaze - cijepanje amidnih veza. Primjeri: arginaza, ureaza, glutaminaza, itd. Mnogi enzimi amidaze pojavljuju se u ciklus ornitina.

Lizovi su enzimi slični funkciji hidrolaza, međutim, kada se cijepaju veze u molekulama, voda se ne potroši. Enzimi ove klase uvijek imaju ne-proteinski dio, na primjer, u obliku vitamina B1 ili B6.

a) Dekarboksilaza. Ovi enzimi djeluju na C-C vezu. Primjeri su glutamat dekarboksilaza ili piruvat dekarboksilaza.

b) Hydrataze i dehidrataze su enzimi koji kataliziraju reakciju cijepanja C-O veza.

c) amidin-lias - uništiti C-N vezu. Primjer: arginin sukcinatna lioza.

d) P-0 lioza. Takvi enzimi, u pravilu, cijepaju fosfatnu skupinu od supstratne supstance. Primjer: adenilat ciklaza.

Biokemija enzima temelji se na njihovoj strukturi

Mogućnosti svakog enzima određuje pojedinac, samo njegova inherentna struktura. Bilo koji enzim je prije svega protein, a njegova struktura i stupanj sklapanja imaju odlučujuću ulogu u određivanju njegove funkcije.

Svaki biokatalizator karakterizira prisutnost aktivnog centra, koji je, pak, podijeljen u nekoliko neovisnih funkcionalnih područja:

1) Katalitički centar je posebna regija proteina kroz koju je enzim pričvršćen na supstrat. Ovisno o konformaciji molekule bjelančevina, katalitički centar može imati raznovrsni oblik koji mora odgovarati podlozi na isti način kao i brava na ključ. Takva složena struktura objašnjava zašto fermentativni protein je u tercijarnom ili kvarternom stanju.

2) Centar za adsorpciju - služi kao "nositelj". Ovdje, prije svega, postoji veza između enzimske molekule i molekule supstrata. Međutim, veze koje tvore adsorpcijski centar su vrlo slabe i stoga je katalitička reakcija u ovoj fazi reverzibilna.

3) Allosteric centri mogu se nalaziti i u aktivnom centru i cijeloj površini enzima kao cjeline. Njihova funkcija je regulacija enzima. Regulacija nastaje uz pomoć molekula inhibitora i molekula aktivatora.

Aktivatorski proteini, koji se vežu na enzimsku molekulu, ubrzavaju svoj rad. Inhibitore, naprotiv, inhibiraju katalitičku aktivnost, a to se može dogoditi na dva načina: ili molekula veže na alosteričko središnjem dijelu aktivnog centra enzima (kompetitivna inhibicija) ili je vezan na drugi regiji proteina (nekonkurentna inhibicije). Konkurentska inhibicija smatra se učinkovitijim. Nakon time zatvorenog prostora za vezivanje supstrata na enzim, a ovaj postupak je moguće samo u slučaju gotovo potpune podudarnosti molekule inhibitora, pri čemu nastaje aktivni centar.

Enzim se često sastoji od aminokiselina, ali i drugih organskih i anorganskih tvari. Prema tome, izolant je apoenzim - protein dio, koenzim je organski dio, a kofaktor je anorganski dio. Koenzim može biti predstavljen uljima, mastima, nukleinskim kiselinama, vitaminima. Zauzvrat, kofaktor je najčešće pomoćni metalni ioni. Aktivnost enzima određuje se njegovom strukturom: dodatne tvari u sastavu mijenjaju katalitička svojstva. Različiti tipovi enzima rezultat su kombiniranja svih gore navedenih čimbenika formiranja kompleksa.

Regulacija enzima

Enzimi kao biološki aktivne tvari nisu uvijek potrebni za tijelo. Biokemija enzima je takva da oni mogu oštetiti životnu stanicu u slučaju pretjerane katalize. Kako bi se spriječio štetan učinak enzima na tijelo, potrebno je nekako regulirati svoj rad.

Budući da su enzimi slični proteinima, lako se razgrađuju pri visokim temperaturama. Proces denaturacije je reverzibilan, ali može značajno utjecati na rad tvari.

pH također ima veliku ulogu u regulaciji. Najveća aktivnost enzima, u pravilu, promatrana je pri neutralnim pH vrijednostima (7.0-7.2). Također postoje enzimi koji rade samo u kiselom mediju ili samo alkalnom. Tako se održava niski pH u stanicama lizosoma, pri čemu je aktivnost hidrolitičkih enzima maksimalna. U slučaju njihovog slučajnog ulaska u citoplazmu, gdje je medij bliže neutralnom, njihova aktivnost će se smanjiti. Ova zaštita od "samozadovoljavanja" temelji se na značajkama hidrolaza.

Vrijedno je spomenuti važnost koenzima i kofaktora u sastavu enzima. Prisutnost vitamina ili metalnih iona značajno utječe na funkcioniranje određenih specifičnih enzima.

Nomenklatura enzima

Svi enzimi tijela su odlukom njihova pripadnost bilo kojoj od klasa, kao i podlogu koja reagiraju. Ponekad sustavna nomenklatura uporaba u nazivu nije jedna, već dva podloga.

Primjeri naziva nekih enzima:

1. Enzimi jetre: laktat-dehidrogenaza, glutamat-dehidrogenaza.
2. Puno sustavno ime enzima je laktat-NAD + -hidroksidoreduktaza.

Sačuvana i trivijalna imena koja se ne pridržavaju pravila nomenklature. Primjeri su probavni enzimi: tripsin, kimotripsin, pepsin.

Proces sinteze enzima

Funkcije enzima određuju se na genetskoj razini. Budući da je molekula velika količina proteina, njegova sinteza točno ponavlja postupke transkripcije i translacije.

Sinteza enzima nastaje prema slijedećoj shemi. Prvo, informacije o željenom enzimu čitaju se iz DNK, što rezultira formiranjem mRNA. Matrica RNA kodira sve aminokiseline koje čine enzim. Regulacija enzima može se pojaviti na razini DNA: ako je produkt katalitičke reakcije dovoljan, transkripcija gena prestaje i obrnuto, ako se pojavi potreba za proizvodom, proces transkripcije postaje aktivan.

Nakon što se mRNA otpušta u citoplazmu stanice počinje sljedeća faza - prijevod. Na ribosomima endoplazmatskog retikuluma sintetizira se primarni lanac koji se sastoji od aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Međutim, protein molekula u primarnoj strukturi još ne može ispuniti svoje enzimske funkcije.

Aktivnost enzima ovisi o strukturi proteina. Na istom EPS-u, protein je uvijen, što dovodi do formiranja sekundarne, a zatim tercijarne strukture. Sinteza nekih enzima prestaje već u ovoj fazi, međutim, kako bi se aktivirala katalitička aktivnost, često je potrebno dodati koenzim i kofaktor.

U određenim područjima endoplazmatski retikulum dolazi vezani organske komponente enzima: šećeri, nukleinske kiseline, masti i vitamine. Neki enzimi ne mogu raditi bez prisutnosti koenzima.

Cofactor igra odlučujuću ulogu u obrazovanju kvartarnu strukturu proteina. Neke funkcije enzima dostupne su samo kada protein dosegne organizaciju domene. Stoga je za njih prisutnost kvaternarne strukture vrlo važna, u kojoj je metalni ion povezujuća veza između nekoliko globusa proteina.

Višestruki oblici enzima

Postoje situacije kada je potrebno imati nekoliko enzima koji kataliziraju istu reakciju, ali se međusobno razlikuju u nekim parametrima. Na primjer, enzim može raditi na 20 stupnjeva, ali na 0 stupnjeva više ne može obavljati svoje funkcije. Što bi živi organizam trebao učiniti u sličnoj situaciji pri niskim temperaturama okoline?

Taj se problem lako može riješiti prisutnošću nekoliko enzima koji kataliziraju istu reakciju, ali djeluju u različitim uvjetima. Postoje dvije vrste višestrukih oblika enzima:

1. Izoenzima. Takvi proteini kodiraju različiti geni koji se sastoje od različitih aminokiselina, ali kataliziraju istu reakciju.
2. Pravi višestruki oblici. Ti su proteini transkribirani iz istog gena, međutim, na ribosomima se peptidi modificiraju. Na izlazu se dobiva nekoliko oblika istog enzima.

Kao rezultat toga, na genetskoj je razini formirana prva vrsta višestrukih oblika, kada je drugi tip post-translacijski.

Važnost enzima

Korištenje enzima u medicini svodi se na proizvodnju novih lijekova, u kojima su tvari već u pravoj količini. Znanstvenici još nisu pronašli način da stimuliraju sintezu nedostaje enzima u tijelu, ali je sada široko distribuiran lijekove koji mogu učiniti za vrijeme trajanja njihovog nedostatak.

Različiti enzimi u stanici kataliziraju velik broj reakcija povezanih s održavanjem vitalne aktivnosti. Jedan od takvih gastrointestinalnih bolesti je predstavnik nukleaze skupine: endonukleaza i eksonukleaza. Njihov je rad održavanje konstantne razine nukleinskih kiselina u stanici, ukloniti oštećenu DNA i RNA.

Ne zaboravite na fenomen zgrušavanja krvi. Budući da je učinkovita mjera zaštite, ovaj proces kontrolira niz enzima. Glavni je trombin koji prenosi fibrinogen neaktivnog proteina u aktivni fibrin. Njegove teme stvaraju neku vrstu mreže koja začepljuje mjesto oštećenja plovila, čime se sprječava prekomjerni gubitak krvi.

Enzimi se koriste u vinarstvu, pivarstvu, dobivanju mnogih fermentiranih mliječnih proizvoda. Kvasac se može koristiti za proizvodnju alkohola iz glukoze, međutim, njihov ekstrakt dovoljan je za uspješan tijek ovog procesa.

Zanimljive činjenice o kojima niste znali

- Svi enzimi u tijelu imaju veliku masu - od 5000 do 1.000.000 Da. To je zbog prisutnosti proteina u molekuli. Za usporedbu, molekulska masa glukoze je 180 Da, a ugljični dioksid je samo 44 Da.

- Do danas je otkriveno više od 2.000 enzima koji su pronađeni u stanicama različitih organizama. Međutim, većina tih tvari još nije potpuno razumljiva.

- Aktivnost enzima se koristi za dobivanje djelotvornih prašaka za deterdžente. Ovdje enzimi imaju istu ulogu kao u tijelu: oni uništavaju organske tvari, a ovo svojstvo pomaže u borbi protiv mrlja. Preporuča se upotrijebiti sličan deterdžent pri temperaturi ne većoj od 50 stupnjeva, u suprotnom može doći do procesa denaturacije.

- Prema statistikama, 20% ljudi širom svijeta pate od nedostatka bilo kojeg od enzima.

- O svojstvima poznatih enzima već dugo vremena, ali samo je 1897 ljudi shvatilo da za fermentiranje šećera u alkoholu ne možete koristiti sam kvasac, već ekstrakt iz njihovih stanica.