Aktivni centar enzima: struktura, svojstva. Tko je otkrio aktivno središte enzima? Što se naziva aktivnim središtem enzima?

Svi smo čuli o enzimima, ali malo je vjerojatno da svi znamo kako su točno te tvari uređene i zašto su im potrebne. Ovaj članak će vam pomoći razumjeti strukturu i funkcije enzimi (enzimi)

Povijest istraživanja

Godine 1833. francuski kemičar Anselm Payen otkrio je i opisao svojstva enzima amilaze.

Nekoliko godina kasnije, Louis Pasteur, koji je proučavao konverziju šećera u alkohol uz sudjelovanje kvasca, sugerirao je da je taj proces nastao zbog kemijskih tvari koje čine kvasac.

Krajem XIX. Stoljeća, fiziolog Willie Kühne prvi je put uvodio pojam "enzim".

Njemački Eduard Buchner 1897. izdvaja i opisuje zimazu, enzimski kompleks koji katalizira reakciju konverzije saharoze u etilni alkohol. U prirodi, zymase je obilno u kvascu.

Ne zna se točno kada i tko je otkrio aktivno središte enzima. Ovo otkriće pripisuje se kemičaru Eduardu Buchneru, američkom biologu Jamesu Sumneru i drugim poznatim znanstvenicima koji rade na proučavanju enzimske katalize, dobitnika Nobelove nagrade.

Opće informacije o enzimima

Podsjetimo da su enzimi tvari proteinske prirode koje se u živim organizmima služe kao katalizatori kemijskih reakcija. U enzimu postoje područja koja izravno ne sudjeluju u tome, tijek reakcije osigurava aktivno središte enzima.

Dajemo neka svojstva enzima:

1) Učinkovitost. Mala količina katalizatora dovoljna je da se ubrza kemijska reakcija u 10⁶ vrijeme.

2) Specifičnost. Jedan enzim nije univerzalno katalizator bilo reakcije u stanici. Za enzim izražava specifičnost djelovanja: svaki enzim katalizira samo jedan ili više sličnih reakcija sa supstrata (reaktant hrane), ali i drugi kemijski reagensi za iste prirode, enzim može biti beskorisna. Interakcija s odgovarajućim podlogama i daljnje ubrzanje reakcije pruža aktivni centar enzima.

3) Promjenjiva aktivnost. Aktivnost enzima u stanici stalno se mijenja od niske do visoke.

4) Koncentracija određenih enzima u stanici nije stalna i može varirati ovisno o vanjskim uvjetima. Takvi enzimi u biologiji nazivaju se inducibilnim.

Razvrstavanje enzima

Prema svojoj strukturi, zajedničko je podjelu enzima u jednostavne i složene. Jednostavno se sastoji isključivo od aminokiselinskih ostataka, kompleksne tvari imaju skupinu koja nije protein. Kompleks se zove koenzim.

Prema vrsti kataliziranih reakcija, enzimi su podijeljeni na:

1) Oksidoreduktaze (kataliziraju redoksne reakcije).

2) Transferaze (nose zasebne skupine atoma).

3) Liase (cijepanje kemijskih veza).

4) Lipaze (stvaraju obveznice u reakcijama zbog energije ATP).

5) Izomeraze (uključene u reakcije međusobne konverzije izomera).

6) Hidrolaze (kataliziraju kemijske reakcije cijepanjem hidrolitičkim vezama).

Struktura enzima

Enzim je složena trodimenzionalna struktura, koja se sastoji uglavnom od aminokiselinskih ostataka. Tu je i protetska skupina - komponenta neproteinske prirode povezane s aminokiselinskim ostatcima.

Enzimi su u osnovi globularni proteini, koji se mogu kombinirati u složene komplekse. Poput drugih supstanci proteinske prirode, enzimi se denaturiraju kada se temperatura podigne ili pod utjecajem određenih kemijskih reagensa. Tijekom denaturacije, tercijarna struktura enzima mijenja i, prema tome, svojstva aktivnog centra enzima. Kao rezultat toga, aktivnost enzima naglo se smanjuje.

Katalizirani supstrat obično je mnogo manji od samog enzima. Najjednostavniji enzim sastoji se od šezdeset aminokiselinskih ostataka, a aktivni centar je samo dva.

Postoje enzimi čije katalitičko mjesto nije zastupljeno aminokiselinama, već protetska skupina organskog ili (češće) anorganskog podrijetla - kofaktora.

Koncept aktivnog centra

Samo mali dio enzima izravno sudjeluje u kemijskim reakcijama. Ovaj dio enzima naziva se aktivnim centrom. Aktivno središte enzima je lipid, nekoliko aminokiselinskih ostataka ili protetska skupina koja se veže na supstrat i katalizira reakciju. Aminokiselinski ostaci aktivnog mjesta mogu pripadati bilo kojoj aminokiselinama - polarnom, nepolarnom, nabijenom, aromatskom, bez napunjenog.

Aktivni centar enzima (to je lipid, aminokiseline ili druge tvari sposobne za interakciju s reagensima) je najvažniji dio enzima, bez nje te bi tvari bile beskorisne.

Tipično, molekula enzima ima samo jedno aktivno mjesto koje se veže na jedan ili više sličnih reagensa. Aminokiselinski ostaci aktivnog mjesta čine vodik, hidrofobne ili kovalentne veze, stvarajući kompleks enzim-supstrat.

Struktura aktivnog centra

Aktivno središte jednostavnih i složenih enzima je džep ili proreza. Ova struktura aktivnog centra enzima mora odgovarati elektrostatski i geometrijski na supstrat, budući da promjena tercijarne strukture enzima može promijeniti aktivni položaj.

Vezujući i katalitički centar su mjesta aktivnog centra enzima. Očigledno, središte za vezivanje "provjeri" podlogu radi kompatibilnosti i komunicira s njim, a katalitički centar izravno sudjeluje u reakciji.

Vezanje aktivnog centra na podlogu

Da bi se objasnilo kako se aktivno središte enzima veže na određeni reagens, predložene su nekoliko teorija. Najpopularniji od njih je Fisherova teorija, ona je također teorija "zaključavanja i ključa". Fischer je sugerirao da postoji enzim, pogodan za svaku podlogu u svojim fizikalno-kemijskim svojstvima. Nakon formiranja kompleksa enzim-supstrata ne dolazi do modifikacije.

Drugi američki znanstvenik, Daniel Koschland, dopunio je Fisherovu teoriju s pretpostavkom da aktivno središte enzima može promijeniti njezinu konformaciju sve dok ne dostigne određeni supstrat.

Kinetika enzimskih reakcija

Značajke tijeka enzimskih reakcija proučavaju se posebnom granom biokemije - enzimatske kinetike. Ova znanost proučava značajke tijeka reakcija pri različitim koncentracijama enzima i supstrata, ovisnost brzine reakcije na temperaturu unutar ćelije, kao i svojstva aktivnog centra enzima, ovisno o promjenama fizičkih i kemijskih parametara okoliša.

Enzimatska kinetika djeluje s konceptima brzine reakcije, aktivacijske energije, barijere aktivacije, molekularne aktivnosti, specifične aktivnosti itd. Razmotrimo neke od ovih pojmova.

Da bi imali biološku reakciju, reagensi trebaju prenijeti neku energiju. Ova energija se zove aktivacijska energija.

Dodavanje enzima na reagense može se smanjiti aktivacijska energija. Neke tvari reagiraju bez sudjelovanja enzima, jer je energija aktivacije previsoka. Ravnoteža reakcije se ne mijenja s dodavanjem enzima.

Reakcija brzine je količina reakcijskog produkta koji se pojavljuje ili nestaje po jedinici vremena.

Ovisnost brzine reakcije na koncentraciji supstrata karakterizira dimenzionirana fizička veličina, Michaelisova konstanta.

Molekularna aktivnost - broj molekula supstrata, pretvoren u jednoj molekuli enzima po jedinici vremena.