Koja je enzimatska funkcija proteina? Enzimatska funkcija proteina: primjeri

Rad našeg tijela je izuzetno složen proces, koji uključuje milijune stanica, tisuće vrlo raznolikih tvari. Ali postoji jedno područje koje u potpunosti ovisi o posebnim bjelančevinama, bez kojih će život čovjeka ili životinje biti potpuno nemoguć. Kao što ste vjerojatno nagađali, sada govorimo o enzimima.

Danas ćemo razmotriti enzimatsku funkcija proteina. Ovo je važno područje biokemije.

Budući da su osnove tih supstanci uglavnom proteini, oni ih mogu sami smatrati. Potrebno je znati da su enzimi po prvi put otkriveni 30-ih godina 19. stoljeća, ali je znanstvenicima trebalo samo stoljeće doći do više ili manje jednolike definicije za njih. Pa što funkcionira enzimski protein? O tome, kao i njihovu strukturu i primjere reakcija koje ćete naučiti iz našeg članka.

Treba shvatiti da ne može svaki protein, čak i teoretski, biti enzim. Samo globularni proteini mogu pokazati katalitičku aktivnost prema drugim organskim spojevima. Kao i svi prirodni spojevi ove klase, enzimi se sastoje od aminokiselinskih ostataka. Imajte na umu da enzimska funkcija proteina (primjeri koji će biti u članku) mogu obavljati samo oni čiji molarna masa nije manja od 5000.

Što je enzim, moderne definicije

Enzimi su katalizatori biološkog podrijetlo. Oni imaju sposobnost ubrzati reakcije zbog najbližeg kontakta između dviju tvari koje su uključene u reakciju (supstrati). Može se reći da je enzimska funkcija proteina proces katalize određenih biokemijskih reakcija koje su karakteristične samo za živi organizam. Samo mali dio njih može se reproducirati u laboratoriju.

Valja napomenuti da je u posljednjih nekoliko godina došlo do pomaka u tom smjeru. Znanstvenici se postupno približavaju stvaranju umjetnih enzima koji se mogu koristiti ne samo za potrebe nacionalne ekonomije, već i medicine. Razvijamo enzime koji mogu učinkovito uništiti čak i mala područja onkološke bolesti koja počinje.

Koji su dijelovi enzima izravno uključeni u reakciju?

Imajte na umu da kontakt s podlogom ne obuhvaća cijelo tijelo enzima, već samo njegov mali prostor, koji se naziva aktivnim centrom. Ovo je njihova glavna imovina, komplementarnost. Ovaj koncept podrazumijeva da je enzim idealno prikladan za supstrat u obliku i njegovim fizikalno-kemijskim svojstvima. To možemo reći funkcija enzimskih proteina u ovom slučaju je kako slijedi:

• Njihova ljuska vode dolazi s površine.
• Postoji određena deformacija (polarizacija, na primjer).
• Nakon toga, oni se nalaze na poseban način u svemiru, istodobno se međusobno približavaju.

Ti čimbenici dovode do ubrzanja reakcije. A sada ćemo napraviti usporedbu između enzima i anorganskih katalizatora.

Kao što vidite, enzimska funkcija proteina podrazumijeva specifičnost. Također dodamo da mnogi od tih proteina također imaju specifičnu specifičnost. Jednostavno rečeno, ljudski enzimi vjerojatno neće biti prikladni za zamorce.

Važne informacije o strukturi enzima

U strukturi ovih spojeva, odmah se razlikuju tri razine. Primarna struktura može se identificirati aminokiselinskim ostacima koji su dio enzima. Budući da se enzimska funkcija proteina, čiji se primjeri više puta navode u ovom članku, može provesti samo određene kategorije spojeva, sasvim je realno točno odrediti tim kriterijem.

Što se tiče sekundarne razine, članstvo se određuje dodatnim vrstama veza koje se mogu pojaviti između tih aminokiselinskih ostataka. Te veze su vodik, elektrostatski, hidrofobni i van der Waals interakcije. Kao rezultat stresa koji uzrokuju ove veze, različiti su dijelovi enzimskog oblika alfa - spirale, petlje i beta - niti.

Tercijarna struktura pojavljuje se kao posljedica činjenice da se relativno veliki segmenti polipeptidnog lanca jednostavno preklapaju. Dobivene niti nazivaju se domene. Konačno, konačna formacija ove strukture događa se tek nakon uspostavljanja stabilne interakcije između različitih domena. Treba imati na umu da se formiranje domena odvija u apsolutno neovisnom redoslijedu.

Neke značajke domena

Tipično, polipeptidni lanac iz kojeg nastaju sastoji se od oko 150 aminokiselinskih ostataka. Kada domene međusobno djeluju, nastaje globula. Budući da se enzimska funkcija izvodi aktivnim centrima na njihovoj osnovi, treba razumjeti važnost ovog procesa.

Samu domenu razlikuje se činjenica da se između njegovih aminokiselinskih ostataka promatraju brojne interakcije. Njihov broj je mnogo veći od onih za reakcije između samih domena. Dakle, šupljine između njih relativno su ranjive na djelovanje raznih organskih otapala. Njihov volumen je reda od 20-30 kubičnih angstrema, koji može primiti nekoliko molekula vode. Različite domene često imaju potpuno jedinstvenu prostornu strukturu, koja je povezana s izvedbom potpuno različitih funkcija.

Aktivni centri

U pravilu, aktivni centri nalaze se isključivo između domena. Prema tome, svaka od njih igra vrlo važnu ulogu tijekom reakcije. Zbog ovog rasporeda domena, pronađena je znatna fleksibilnost i mobilnost ove regije enzima. Ovo je izuzetno važno jer se enzimska funkcija izvodi samo onim spojevima koji mogu odgovarajuće mijenjati svoj prostorni položaj.

Između duljine polipeptidne veze u tijelu enzima i načina na koji se provode kompleksne funkcije, postoji izravna veza. Uloga postaje složenija zbog formiranja aktivnog reakcijskog centra između dvije katalitičke domene i zbog stvaranja potpuno novih domena.

Neki enzimski proteini (primjeri - lizozim i glikogen fosforilaza) mogu se jako razlikovati u njihovim veličinama (129 i 842 aminokiselinske rezidue), iako kataliziraju reakciju cijepanja istih vrsta kemijskih veza. Razlika je u tome što masivni i veći enzimi mogu bolje kontrolirati svoj položaj u prostoru, što osigurava veću stabilnost i brzina reakcije.

Osnovna klasifikacija enzima

Trenutačno je standardna klasifikacija zajednička i široko rasprostranjena širom svijeta. Prema njezinim riječima, odlikuju se šest glavnih razreda, s odgovarajućim podrazredima. Razmotrit ćemo samo one osnovne. Ovdje su:

1. Oksidoreduktaze. Funkcija proteinskog enzima u ovom slučaju je stimulacija reakcija redukcije oksidacije.

2. Prijenos podataka. Može izvršiti prijenos između podloge sljedećih skupina:

• Ostaci jednog ugljika.
• Ostaci aldehida, kao i ketoni.
• Acil i glikozilne komponente.
• Alkil (kao izuzetak ne može nositi CH3) ostataka.
• Baze dušika.
• Grupe koje sadrže fosfor.

3. Hidrolaze. U ovom slučaju, enzimatska funkcija za cijepanje proteina od sljedećih vrsta spojeva:

• Esteri.
• Glikozida.
• Eteri, kao i tioeteri.
• Peptidne veze.
• Veze C-N tipa (osim svih istih peptida).

4. Lyases. Oni imaju sposobnost da se odvoje skupine s naknadnim stvaranjem dvostruke veze. Osim toga, obrnuti proces također može izvesti: spajanje odvojenih skupina s dvostrukim vezama.

5. Izomeraze. U ovom slučaju, enzimska funkcija proteina je kataliza kompleksnih izomernih reakcija. Ova skupina uključuje sljedeće enzime:

• Racemase, epimeraze.
• Tsistransizomerazy.
• Intramolekularne oksidoreduktaze.
• Intramolekulske transferaze.
• Intramolekularne liaze.

Ligaze (inače poznate kao sintetaze). Posluženo za cijepanje ATP uz istodobno formiranje određenih veza.

Lako je vidjeti da je enzimska funkcija proteina nevjerojatno važna jer u određenoj mjeri kontroliraju gotovo sve reakcije koje se javljaju u vašem tijelu svake sekunde.

Što ostaje enzima nakon interakcije s podlogom?

Često, enzim je protein globularnog podrijetla, čiji aktivni centar predstavljaju aminokiselinski ostaci. U svim ostalim slučajevima, centar uključuje čvrsto povezanu protetsku skupinu ili koenzim (ATP, na primjer) čija je veza mnogo slabija. Cijeli katalizator se naziva holoenzimom, a ostatak koji nastaje nakon uklanjanja ATP je apoenzim.

Dakle, prema ovoj značajki, enzimi su podijeljeni u sljedeće skupine:

• Jednostavne hidrolaze, liaze i izomeraze, koje općenito ne sadrže koenzimsku bazu.
• Proteinski enzimi (primjeri - neke transaminaze) koji sadrže protetsku skupinu (npr. Lipoična kiselina). Ova skupina također uključuje i mnoge peroksidaze.
• Ennizmi, za koje je regeneracija koenzima obvezna. To uključuje kinaze, kao i većinu oksidoreduktata.
• Ostali katalizatori, čiji sastav još nije potpuno razumljiv.

Sve tvari koje su dio prve skupine široko se koriste u prehrambenoj industriji. Svi ostali katalizatori zahtijevaju vrlo specifične uvjete za njihovu aktivaciju i stoga djeluju samo u tijelu ili u nekim laboratorijskim pokusima. Dakle, enzimska funkcija je vrlo specifična reakcija koja se sastoji u poticanju (kataliziranja) određenih vrsta reakcija u strogo definiranim uvjetima ljudskog ili životinjskog tijela.

Što se događa u aktivnom centru ili Zašto enzimi rade tako učinkovito?

Već smo rekli da je ključ za razumijevanje enzimske katalize stvaranje aktivnog centra. Tamo dolazi do specifičnog vezanja supstrata, koji u takvim uvjetima postaje mnogo aktivniji u reakciji. Da bismo razumjeli složenost reakcija koje se tamo provode, dajmo jednostavan primjer: fermentirajuća glukoza, 12 enzima su potrebni odjednom! Takva nelagodna interakcija postaje moguća jedino zato što protein koji obavlja enzimsku funkciju ima najviši stupanj specifičnosti.

Specifičnost specifičnosti enzima

Može biti apsolutno. U ovom slučaju, specifičnost se očituje samo u jednom, strogo definiranom tipu enzima. Dakle, ureazu djeluje samo ureu. S mlijekom laktoze u reakciji, ona neće ući ni pod kojim okolnostima. To je funkcija proteinskih enzima u tijelu.

Osim toga, često postoji apsolutna specifičnost grupe. Kao što se može razumjeti iz imena, u ovom slučaju postoji "osjetljivost" strogo prema jednoj klasi organskih tvari (esteri, uključujući složene, alkohole ili aldehide). Dakle, pepsin, koji je jedan od glavnih enzima želuca, pokazuje specifičnost samo u odnosu na hidrolizu peptidne veze. Alkohol dehidrogenaza djeluje isključivo s alkoholima, a laktid dehidraza ne razdvaja ništa osim alfa - hidroksi kiseline.

Također se događa da je enzimska funkcija karakteristična za određenu skupinu spojeva, ali pod određenim uvjetima enzimi mogu djelovati na supstance koje su sasvim različite od osnovnog "cilja". U tom slučaju, katalizator "gravitira" do određene klase tvari, ali pod određenim uvjetima može podijeliti druge spojeve (ne nužno analogne). Istina, u ovom slučaju reakcija će ići mnogo puta sporije.

Sposobnost tripsina da djeluje na peptidne veze je široko poznata, ali vrlo malo ljudi zna da ovaj protein, koji obavlja enzimsku funkciju u gastrointestinalnom traktu, može dobro djelovati s različitim esternim spojevima.

Konačno, specifičnost je optička. Ovi enzimi mogu stupiti u interakciju s najširim rasponom potpuno različitih supstanci, ali samo pod uvjetom da imaju strogo definirana optička svojstva. Dakle, enzimska funkcija proteina u ovom slučaju uglavnom je slična načelu djelovanja neenzima i katalizatora anorganskog porijekla.

Koji čimbenici utječu na učinkovitost katalize?

Danas se vjeruje da čimbenici koji određuju ekstremno visok stupanj djelotvornosti enzima su:

• Učinak koncentracije.
• Učinak prostorne orijentacije.
• Multifunkcionalnost aktivnog reakcijskog centra.

Općenito, bit koncentracije učinka ne razlikuje se od one anorganske katalize reakcije. U tom slučaju, koncentracija supstrata je stvorena u aktivnom centru, koji je nekoliko puta veći od iste vrijednosti za cijeli drugi volumen otopine. U središtu reakcije, molekule tvari su selektivno razvrstane, koje moraju reagirati jedna s drugom. Nije teško pogoditi da taj učinak dovodi do povećanja brzina kemijske reakcije na nekoliko naloga.

Kada se postigne standardni kemijski proces, iznimno je važno koji će dio molekula koje se međusobno djeluju međusobno sudarati. Jednostavno rečeno, molekule materije u vrijeme sudara moraju nužno biti strogo orijentirane međusobno. S obzirom na činjenicu da je u aktivnom centru enzima takav zavoj prisiljen, nakon čega se sve komponente sudjeluju u određenoj liniji, reakcija katalize se ubrzava za približno tri reda veličine.

Multifunkcionalnošću se u ovom slučaju razumijeva svojstvo svih komponenti aktivnog centra istovremeno (ili strogo koordinirano) da djeluju na molekulu "prerađene" supstance. Štoviše, ona (molekula) nije samo prikladno fiksirana u prostoru (vidi gore) nego značajno mijenja i njegove karakteristike. Sve to u kombinaciji dovodi do činjenice da enzimi postaju mnogo lakše djelovati na podlogu na neophodan način.