Regulacija enzimske aktivnosti i njihovih metoda

Budući da je jedinica žive tvari, koja funkcionira kao kompleks otvorenih biosustava, stanica stalno razmjenjuje tvari i energiju s vanjskom okolinom. Za održavanje homeostaze u njemu postoji skupina posebnih supstanci proteinske prirode - enzima. Struktura, funkcije i regulacija enzimske aktivnosti studiraju posebna grana biokemije, nazvana enzimologija. U ovom članku, o specifičnim primjerima, razmotrit ćemo različite mehanizme i metode za regulaciju enzimske aktivnosti koja je svojstvena višim sisavcima i ljudima.

Uvjeti potrebni za optimalnu enzimsku aktivnost

Biološki aktivne tvari koje selektivno djeluju na asimilacijske reakcije i cijepanje pokazuju katalitička svojstva u stanicama pod određenim uvjetima. Na primjer, važno je saznati koji dio ćelije curi kemijski proces, u kojoj sudjeluju enzimi. Zbog kompartmentalizacije (citoplazmatska podjela na sekcije), antagonističke reakcije pojavljuju se u svojim različitim dijelovima i organoidima.

Dakle, sinteza proteina provodi se u ribosomima i njihovo cijepanje - u hijaloplazmi. Stanična regulacija aktivnost enzima koji kataliziraju biokemijske reakcije suprotno, ne samo da pruža optimalnu brzinu protoka metabolizma, ali i sprečava stvaranje energije beskorisnih metaboličkih puteva.

Multienzimski kompleks

Strukturna i funkcionalna organizacija enzima tvori enzimski aparat stanice. Većina kemijskih reakcija koje se pojavljuju u njoj su međusobno povezane. Ako je u višestupanjskom kemijskom procesu proizvod prve reakcije reagens za slijedeću reakciju, u ovom slučaju je prostorni raspored enzima u stanici posebno izražen.

Treba imati na umu da su enzimi po svojoj prirodi jednostavni ili složeni proteini. I njihova osjetljivost na stanične supstrate, prvenstveno zbog promjena u svom prostornom konfiguracijom tercijarne ili kvartarne strukture peptida. Enzimi i reagiraju na promjene ne samo u staničnim parametara kao što su kemijski sastav hyaloplasm, koncentracije reaktanata i produkata reakcije, temperatura, ali i na promjene u susjedne stanice ili u izvanstaničnoj tekućini.

Zašto je stanica podijeljena u odjeljke

Razumnost i logika rasporeda žive prirode jednostavno je nevjerojatna. To se u potpunosti odnosi na životne manifestacije karakteristične za stanicu. Za znanstveniku kemičaru jasno da višesmjerna enzimatske kemijske reakcije, npr sinteza glikolize i glukoza se ne nastaviti u istoj epruveti. Kako se onda pojavljuju suprotne reakcije u hijaloplazmi jedne stanice, koja je supstrat za njihovo ponašanje? Ispada da se stanični sadržaj - citosol - u kojem se izvode antagonističke kemijske procese prostorno odvaja i tvori izolirane lokusne odjeljke. Zbog njihove metaboličke reakcije viših sisavaca i ljudi uređuju naročito precizno, a metabolički proizvodi pretvaraju se u oblik, lako prodire kroz zidove stanica mjesta. Zatim obnavljaju svoju izvornu strukturu. Osim citosola, enzimi se nalaze u organelima: ribosomi, mitohondri, jezgra, lizosomi.

Uloga enzima u metabolizmu energije

Razmotriti oksidativnu dekarboksilaciju piruvata. Regulacija katalitičke aktivnosti enzima u njemu dobro je proučena enzimologijom. Ovaj biokemijski proces odvija se u mitohondrijama - dvostupanjskim organelama eukariotskih stanica - te je međuproizvod između anoksičnog cijepanja glukoze i Krebsov ciklus. Kompleks piruvat dehidrogenaze - PDH - sadrži tri enzima. U viših sisavaca i ljudi smanjiti svoju događa s povećanjem koncentracije acetil-CoA i Nath, odnosno u slučaju alternativnih obrazovnih mogućnosti molekule acetil-CoA. Ako stanica zahtjeva dodatni dio energije i zahtijeva nove molekule akceptora kako bi se poboljšale reakcije ciklusa trikarboksilne kiseline, enzimi se aktiviraju.

Što je alosterička inhibicija

Regulacija enzimske aktivnosti može se provesti posebnim tvarima - katalitičkim inhibitorima. Oni se mogu kovalentno vezati na specifične lokuse enzima, zaobilazeći njegov aktivni centar. To dovodi do deformacije prostornu strukturu katalizatora i automatski dovodi do smanjenja njegovih enzimskih svojstava. Drugim riječima, dolazi do alosteričke regulacije enzimske aktivnosti. Dodamo također da je takav oblik katalitičkog djelovanja inherentan oligomernim enzimima, tj. Onima čije molekule se sastoje od dvije ili više polimernih proteina podjedinica. PDH-kompleks je objašnjeno u prethodnom naslovu samo sadrži tri oligomerni enzim: piruvat-dehidrogenaze, dehidrogenaze i degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu.

Regulatorni enzimi

Studije u enzimologiji su utvrdile činjenicu da brzina kemijskih reakcija ovisi i o koncentraciji i aktivnosti katalizatora. Najčešće, metabolički putevi sadrže glavne enzime koji reguliraju brzina reakcije na svim svojim odjeljcima.

Oni su pozvani regulatorni i obično utječu na početnu reakciju kompleksa, a mogu sudjelovati u većini sporo kemijskih procesa u nepovratne reakcije, ili se pridružiti reaktanata pri grananja u metaboličkom putu.

Kako se provodi peptidna interakcija?

Jedan od načina na koji se regulira aktivnost enzima u stanici je interakcija protein-protein. O čemu se radi? Realizira se dodavanje regulatornih proteina molekuli enzima, zbog čega se njihova aktivacija javlja. Na primjer, adenilat ciklaza nalazi na unutarnjoj površini stanične membrane i mogu komunicirati sa takvim strukturama kao hormonski receptor i peptida smještenom između njega i enzima. Budući da dobiveni spoj hormon receptora mijenja protein intermedijer prostorni potvrdu, ova metoda poboljšanje katalitičke svojstva adenilatciklaze biokemije naziva „aktivacija zbog pristupni regulatornih proteina”.

Protomeri i njihova uloga u biokemiji

Ova grupa tvari, inače zvane protein kinaze, ubrzat će transport aniona PO₄³ na hidroksilnim skupinama aminokiselina koje ulaze u peptidnu makromolekulu. Regulacija aktivnosti enzima protomere razmatrat će nam kao primjer protein kinaze A. Molekula - tetramer se sastoji od dva katalitičke i dva regulatornih podjedinica i peptida ne djeluje kao katalizator dok regulatorno područje za protomera prilogu četiri cAMP molekulu. To uzrokuje transformaciju prostorne strukture regulacijskih proteina, što dovodi do otpuštanja dvije katalitičke aktiviranih čestica proteina, tj disocijacije protomeri. Ako su odvojene od regulatornih podjedinica molekule cAMP, protein kinaze neaktivan kompleks ponovno vraćena u tetramera, kao što se događa katalitičke Association i regulatorne čestice peptida. Dakle, gore navedeni načini reguliranja enzimske aktivnosti osiguravaju njihov reverzibilni karakter.

Kemijska regulacija enzimske aktivnosti

Biokemija je također proučavala takve mehanizme za regulaciju enzimske aktivnosti, kao što je fosforilacija, defosforilacija. Mehanizam regulacije enzimske aktivnosti u ovom slučaju ima slijedeći oblik: aminokiselinski ostaci enzima koji sadrže OH skupine^-, mijenjaju njihovu kemijsku modifikaciju zbog utjecaja fosfoproteinskih fosfataza na njih. U tom je slučaju ispravak aktivni enzimski centar, i za neke enzime ovo je uzrok koji ih aktivira, a za druge - inhibitor. S druge strane, katalitička svojstva samih fosfoproteinskih fosfataza regulirana su hormonom. Na primjer, životinja škrob - glikogen - i masti između obroka se razgrađuju u probavnom traktu, točnije, u duodenum pod utjecajem enzima glukagona - gušterače.

Ovaj proces je poboljšan fosforilacijom trofičkih gastrointestinalnih enzima. U razdoblju aktivne probave, kada hrana dolazi iz trbuha u duodenum, poboljšava se sinteza glukagona. Inzulin - drugi enzim gušterače, kojeg proizvode alfa stanice Langerhansovih otočića - reagira s receptorom, uključujući i mehanizam fosforilacije istih probavnih enzima.

Djelomična proteoliza

Kao što možemo vidjeti, razina regulacije enzimske aktivnosti u stanici varira. Enzima koji su izvan citosola ili organele (u krvnoj plazmi ili u probavnom traktu), postupak aktivacije je proces hidrolize peptidne veze CO-NH. Potrebno je, budući da su takvi enzimi sintetizirani u neaktivnom obliku. Peptidni dio se odvoji od enzimske molekule, a aktivni centar prolazi kroz modifikaciju u preostaloj strukturi modifikacije. To dovodi do činjenice da enzim "ulazi u radno stanje", tj. Postaje sposoban utjecati na tijek kemijskog procesa. Na primjer, inaktivni enzim gušterače, tripsinogen, ne razgrađuje proteine ​​hrane koji ulaze u duodenum. Prolazi proteolizu pod djelovanjem enteropeptidaze. Nakon toga, enzim se aktivira i sada se zove tripsin. Djelomična proteoliza je reverzibilni proces. To se događa u takvim slučajevima kao aktivacija enzima koji cijepaju polipeptide u procesima zgrušavanja krvi.

Uloga koncentracije početnih tvari u metabolizmu stanice

Reguliranje aktivnosti enzima putem dostupnosti supstrata djelomično smo ispitali u podnaslovu "Multi-enzimski kompleks". Brzina katalitičkih reakcija koja prolazi u nekoliko stadija snažno ovisi o tome koliko je molekula početne tvari u hijaloplazmi ili organelima stanica. To je zbog činjenice da je stopa metaboličkog puta izravno proporcionalna koncentraciji polaznog materijala. Više molekula reagensa je u citosolu, veća je brzina svih naknadnih kemijskih reakcija.

Alosterička pravila

Enzimi, čija se aktivnost kontrolira ne samo koncentracijom inicijalnih reagencijskih tvari nego i efektorima, tzv. Alosterička regulacija je svojstvena. Češće se takvi enzimi predstavljaju međuproduktima metabolizma u kavezu. Zahvaljujući efektorima, regulirana je aktivnost enzima. Biokemija je dokazala da su takvi spojevi, nazvani alosterični enzimi, vrlo važni za metabolizam stanica, budući da oni imaju izuzetno visoku osjetljivost na promjene u njegovoj homeostazi. Ako enzim inhibira kemijsku reakciju, tj. Smanjuje brzinu - naziva se negativni efektor (inhibitor). U suprotnom slučaju, kada se povećava brzina reakcije, to je aktivator, pozitivan efektor. U većini slučajeva polazni materijali, odnosno reagensi koji ulaze u kemijske interakcije, igraju ulogu aktivatora. Konačni, proizvodi, nastali uslijed višestupanjskih reakcija, ponašaju se kao inhibitori. Ova vrsta regulacije, izgrađena na odnosu između koncentracije reagensa i proizvoda, zove se heterotrofna.