Protein-enzim: uloga, svojstva, funkcija proteinskih enzima u tijelu

U svakoj živoj stanici pojavljuju se mnoge kemijske reakcije. Enzimi (enzimi) su proteini s posebnim i izuzetno važnim funkcijama. Zovu se biokatalizatori. osnovni funkcija enzimskih proteina u tijelu je ubrzati biokemijske reakcije. Inicijalni reagensi čija je interakcija katalizirana ovim molekulama nazivaju se supstrati, a konačni spojevi su proizvodi.

U prirodi proteini enzima rade samo u živim sustavima. Ali u modernoj biotehnologiji, kliničkoj dijagnostici, farmaceutici i medicini koriste se pročišćeni enzimi ili njihovi kompleksi, kao i dodatne komponente potrebne za funkcioniranje sustava i vizualizaciju podataka za istraživača.

Biološko značenje i svojstva enzima

Bez tih molekula, živi organizam nije mogao funkcionirati. Svi životni procesi rade zajedno zahvaljujući enzimima. Glavna funkcija proteinskih enzima u tijelu je regulacija metabolizma. Bez njih, normalni metabolizam je nemoguć. Regulacija aktivnosti molekula događa se pod djelovanjem aktivatora (induktora) ili inhibitora. Kontrola djeluje na različitim razinama sinteze proteina. On također "radi" za već spremnu molekulu.

Glavna svojstva proteinskog enzima su specifičnost za određeni supstrat. I, prema tome, sposobnost da katalizira samo jedan ili, rjeđe, niz reakcija. Obično su takvi postupci reverzibilni. Oba enzima su odgovorni za obje funkcije. Ali to nije sve.

Uloga proteinskog enzima je bitna. Bez njih se ne pojavljuju biokemijske reakcije. Zbog djelovanja enzima, moguće je reagensima prevladati barijeru za aktivaciju bez značajnih potrošnje energije. U tijelu nije moguće zagrijati temperaturu iznad 100 ° C ili koristiti agresivne komponente poput kemijskog laboratorija. Proteinski enzim se kombinira sa supstratom. U vezanom stanju ima modifikaciju nakon kojeg slijedi oslobađanje potonjeg. Tako se svi katalizatori koji se koriste u kemijskoj sintezi.

Koje su razine organizacije molekule protein-enzima?

Obično ove molekule imaju tercijarnu (globularnu) ili kvarternu (nekoliko povezanih globula) proteinske strukture. Najprije se sintetiziraju u linearnom obliku. Zatim se preklopite u traženu strukturu. Kako bi se osigurala aktivnost, biokatalizator treba određenu strukturu.

Enzimi, poput ostalih bjelančevina, uništavaju se grijanjem, ekstremnim pH vrijednostima, agresivnim kemijskim spojevima.

Dodatna svojstva enzima

Među njima se razlikuju sljedeće značajke komponenti:

1. Stereospecifičnost - stvaranje samo jednog proizvoda.
2. Regioselektivnost je lom kemijske veze ili modifikacija skupine u samo jednom položaju.
3. Kemoselektivnost je kataliza samo jedne reakcije.

Značajke rada

Razina specifičnosti enzima varira. Ali svaki enzim je uvijek aktivan s obzirom na određeni supstrat ili skupinu spojeva koji su slični u strukturi. Katalizatori koji nisu bjelančevina nemaju tu svojinu. Specifičnost se mjeri konstantama vezanja (mol / l), koja može doseći 10^{minus 10} mol / l. Rad aktivnog enzima je brz. Jedna molekula katalizira tisuće milijuna operacija u sekundi. Stupanj ubrzavanja biokemijskih reakcija je znatno (1000-100000 puta) veći od konvencionalnih katalizatora.

Djelovanje enzima temelji se na nekoliko mehanizama. Najjednostavnija interakcija dolazi s jednom molekulom supstrata, nakon čega slijedi stvaranje produkta. Većina enzima može vezati 2-3 različite molekule koje ulaze u reakciju. Na primjer, prijenos skupine ili atoma iz jedne veze na drugu ili dvostruku supstituciju na principu "ping-ponga". U tim reakcijama, jedan supstrat je obično povezan, a drugi vezan preko funkcionalne skupine enzimu.

studija mehanizam djelovanja enzima pojavljuje se pomoću metoda:

1. Definicije međuproizvoda i gotovih proizvoda.
2. Studije geometrije strukture i funkcionalnih skupina povezanih s supstratom i pružanje visoke brzina reakcije.
3. Mutacije enzimskih gena i određivanje promjena u sintezi i aktivnostima.

Aktivno i vezno središte

Molekula supstrata je mnogo manja od proteina-enzima. Stoga se vezivanje javlja zbog malog broja funkcionalnih skupina biokatalizatora. Oni tvore aktivni centar koji se sastoji od određenog skupa aminokiselina. U kompleksnih proteina u strukturi postoji protetska skupina ne-proteinske prirode koja također može biti dio aktivnog centra.

Potrebno je izdvojiti zasebnu skupinu enzima. Oni imaju koenzim u molekuli koja se neprestano veže na molekulu i otpušta se iz njega. Potpuno formirani protein-enzim naziva se holoenzim, a kada se kofaktor ukloni, naziva se apoenzim. Kao koenzimi često djeluju vitamine, metali, derivate dušičnih baza (NAD - nikotinamid adenin dinukleotid, FAD - Flavin adenin dinukleotid, FMN - Flavin Mononukleotid).

Centar za vezanje daje specifičnost afiniteta prema supstratu. Zbog toga nastaje stabilan supstrat-enzimski kompleks. Struktura globule je konstruirana na takav način da ima na površini nišu (jaz ili šupljinu) određene veličine, što osigurava vezanje supstrata. Ova zona se obično nalazi nedaleko od aktivnog centra. Pojedini enzimi imaju mjesta za vezanje na kofaktore ili metalne ione.

zaključak

Proteinski enzim igra važnu ulogu u tijelu. Takve tvari kataliziraju kemijske reakcije, odgovorne su za metabolički proces - metabolizam. U svakoj živoj stanici stalno se pojavljuju stotine biokemijskih procesa, uključujući reduktivne reakcije, cijepanje i sintezu spojeva. Oksidacija tvari s velikim otpuštanjem energije stalno se javlja. S druge strane, utrošeno je na formiranje ugljikohidrata, proteina, masti i njihovih kompleksa. Cijepanje proizvodi su strukturni elementi za sintezu potrebnih organskih spojeva.