Čimbenici koji određuju topivost proteina. Fizikalno-kemijska svojstva proteina

Naš će članak biti posvećen proučavanju svojstava tvari koje su temelj fenomenu života na Zemlji. Proteinske molekule su prisutne u ne-staničnim oblicima - virusi, dio su citoplazme i organoida prokariotskih i nuklearnih stanica. Zajedno s nukleinskim kiselinama, tvore supstancu nasljednosti - kromatin i tvore glavne komponente jezgre - kromosom. Signal, konstrukcija, katalitička, zaštitna, energija je popis bioloških funkcija koje proteini izvode. Fizičko-kemijska svojstva proteina su njihova sposobnost da se otapaju, precipitiraju i izlučuju. Osim toga, oni su sposobni denaturacije i amfoterni spojevi po svojoj kemijskoj prirodi. Proučimo dalje ova svojstva proteina.

Vrste proteinskih monomera

20 vrsta alfa - amino kiseline su strukturne jedinice proteina. Uz ugljikovodični radikal, one sadrže NH₂- amino skupinu i COOH-karboksilnu skupinu. Funkcionalne skupine određuju kisela i bazična svojstva monomeri proteina. Stoga se u organskoj kemiji spojevi ove klase nazivaju amfoternim tvarima. Vodikovi ioni karboksilne skupine unutar molekule mogu se cijepati i vezati na amino skupine. Kao rezultat toga nastaje unutarnja sol. Ako je u molekuli prisutno nekoliko karboksilnih skupina, spoj će biti kiseli, kao što je glutaminska kiselina ili asparaginska kiselina. Ako amino skupine prevladavaju, aminokiseline su bazične (histidin, lizin, arginin). S jednakim brojem funkcionalnih skupina, otopina peptida ima neutralnu reakciju. Utvrđeno je da prisutnost svih triju vrsta aminokiselina utječe na znakove koji će imati proteine. Fizičko-kemijska svojstva proteina: topljivost, indeks vodika, punjenje makromolekule, određuju se omjerom kiselih i bazičnih aminokiselina.

Koji čimbenici utječu na topljivost peptida?

Razjasnit ćemo sve potrebne kriterije na kojima ovise procesi hidratacije ili solvatacija makromolekula proteina. To su: prostorna konfiguracija i molekularna težina, određena brojem aminokiselinskih ostataka. Također uzeti u obzir omjer polarnih i nepolarnih dijela - ostataka koji se nalaze na površini proteina u tercijarnoj strukturi polipeptida i ukupne zadužen za makromolekule. Sve gore navedene svojstva izravno utječu na topljivost proteina. Razmotrimo ih detaljnije.

Globule i njihova sposobnost hidrata

Ako je vanjska struktura peptida sferična, onda je uobičajeno govoriti o svojoj globularnoj strukturi. Stabilizira se vodikovim i hidrofobnim vezama, kao i snagama elektrostatičke privlačnosti heterogenih naboja dijelova makromolekula. Na primjer, hemoglobin, koji nosi molekulu kisika kroz krv, u kvarternom obliku sastoji se od četiri fragmenta mioglobina u kombinaciji s hemom. Takvi proteini krvi, kao albumini, alfa i upsidni globulin, lako interakciju s tvarima krvne plazme. Inzulin je još jedan globularni peptid koji regulira razinu glukoze u krvi sisavaca i ljudi. Hidrofobni dijelovi takvih peptidnih kompleksa nalaze se usred kompaktne strukture, a hidrofilni dijelovi nalaze se na svojoj površini. Time se osigurava zadržavanje njihovih prirodnih svojstava u tekućem mediju organizma i ujedinjuje ih u grupi proteina topljivih u vodi. Izuzetak su globularni proteini koji tvore mozaičku strukturu membrana ljudskih i životinjskih stanica. Oni su vezani za glikolipide i netopljivi u intercelularnoj tekućini, što osigurava da oni imaju barijeru ulogu u stanici.

Fibrilni peptidi

Kolagen i elastin, koji su dio dermisa i uzrokuju njegovu elastičnost i elastičnost, imaju oblik konca. Mogu se protezati, mijenjajući prostornu konfiguraciju. Fibroin je protein prirodne svile, proizveden od ličinki svilene svile. Sadrži kratka strukturna vlakna koja se sastoji od aminokiselina s malom masom i duljinom molekule. To su prije svega serin, alanin i glicin. Njeni polipeptidni lanci orijentirani su u prostoru u vertikalnom i vodoravnom smjeru. Tvar pripada strukturnim polipeptidima i ima slojeviti oblik. Razliku kuglasti polipeptida topljivosti proteina koji se sastoji od fibrila je vrlo mali, budući da su hidrofobni ostaci njegovih amino kiselina su na površini čestice makromolekule odbijaju polarnog otapala.

Keratin i značajke njihove strukture

S obzirom na skupinu strukturnih proteini fibrilarni oblike, poput fibroina i kolagena, potrebno je zaustaviti na još jednom raširenoj u skupini prirode peptida - keratin. Oni služe kao osnova za takve dijelove ljudskog tijela i životinja poput kose, noktiju, pera, vune, kopita i pandama. Što je keratin s gledišta svoje biokemijske strukture? Utvrđeno je da postoje dvije vrste peptida. Prvi oblik ima spiralnu sekundarnu strukturu (alfa-keratin) i temelj je kose. Drugi je prikazan duljim slojevitim fibrilima - ovo beta - keratin. Ona se može naći u krutim dijelovima tijela životinja: kopita, kljunovima ptica, gmazova, vage kandžama grabežljivih sisavaca i ptica. Keratin što se temelji na činjenici da je amino kiselina, kao što su valin, izoleucin, fenilalanin, sadrže veliku količinu hidrofobnih ostataka? To je protein netopljiv u vodi i drugim polarnim otapalima, obavljajući zaštitnu i strukturnu funkciju.

Utjecaj pH medija na naboj proteinskog polimera

Ranije smo spomenuli da funkcionalne skupine protein monomera - aminokiseline, određuju njihova svojstva. Sada dodamo da polimerni naboj također ovisi o njima. Ionogenski radikali - karboksilne skupine glutaminske i asparaginske kiseline i amino skupine arginina i histidina utječu na ukupnu naboj polimera. Također se ponašaju drugačije u kiselom, neutralnom ili alkalnom mediju za otopinu. Topivost proteina također ovisi o tim faktorima. Tako, pri pH<7, otopina sadrži pretjeranu koncentraciju vodikovih protona, koji inhibiraju cijepanje karboksila, tako da se ukupna pozitivna naboja na proteinskoj molekuli povećava.

Akumulacija kationa u proteinu također se povećava u slučaju neutralnog medija za otopinu i viškom monomera arginina, histidina i lizina. Alkalni medij povećanje negativnim nabojem polipeptidne molekule, tj. U suvišku K. vodikovih iona konzumira u formiranju molekula vode po vezanje hidroksilnih skupina.

Čimbenici koji određuju topivost proteina

Zamislimo situaciju u kojoj je broj pozitivnih i negativnih optužbi na protein helixu isti. PH medija u ovom slučaju naziva se izoelektričnom točkom. Ukupni naboj makromolekule samog peptida postaje nula, a njegova topljivost u vodi ili nekom drugom polarnom otapalu će biti minimalna. Položaji teorije elektrolitičke disocijacije navode da topljivost tvari u polarnom otapalu koje se sastoji od dipola, viša će biti polarizirana čestice topivog spoja. Oni također objašnjavaju čimbenike koji određuju topljivost proteina: njihovu izoelektričnu točku i ovisnost hidratacije ili solvata peptida na ukupni naboj njegove makromolekule. Većina polimera ove klase sadrži suvišak -COO^- i imaju malo kiselih svojstava. Iznimka će biti prethodno spomenuta membranskih proteina i peptidi koji čine nuklearnu supstanciju nasljeđivanja su kromatina. Potonji se nazivaju histoni i imaju izražena osnovna svojstva zbog prisutnosti velikog broja amino skupina u polimernom lancu.

Ponašanje proteina u električnom polju

U praktične svrhe često postoji potreba odvajanja, na primjer, proteina krvi, u frakcije ili pojedinačne makromolekule. Za to se može koristiti sposobnost napunjenih polimernih molekula da se određenom brzinom kreću na elektrode u električnom polju. Otopina koja sadrži različite masene i nabijene peptide stavlja se na nosač: papir ili poseban gel. Propuštanjem električnih impulsa, na primjer, kroz dio krvne plazme, dobiva se do 18 frakcija pojedinačnih proteina. Među njima svih vrsta globulin i albumin proteina, što nije samo bitan sastojak komponenta (što čini 60% mase peptida iz krvne plazme), ali također igraju ključnu ulogu u procesima osmoze i krvotoka.

Kako topivost proteina utječe na koncentraciju soli

Sposobnost peptida da stvaraju ne samo gelove, pjene i emulzije, već i rješenja su važna svojstva koja odražavaju njihove fizičko-kemijske karakteristike. Na primjer, prethodno proučavani albumini se u endosperme sjemena žitarica, mlijeka i serumu, brzo se dobije vodene otopine imaju koncentraciju od neutralnih soli, kao što je natrijev klorid, u rasponu od 3 do 10 posto. Na primjeru istih albumina može se odrediti ovisnost topivosti bjelančevina na koncentraciji soli. Su lako topljive u nezasićenim amonij sulfata i u prezasićene - povratno istaloži i daljnje smanjivanje koncentracije soli, a dodatkom dijela vode obnavljaju hidrata ljuske.

Isušivanje

Gore opisane kemijske reakcije peptida s otopinama soli koje nastaju jakom kiselinom i lužinom zovu se soljenje. Temelji se na mehanizmu interakcije napunjenih funkcionalnih skupina bjelančevina s ionima soli - metalnim kationima i anionima kiselih ostataka. Ona završava s gubitkom naboja na peptidnoj molekuli, smanjenjem njezine vodene omotnice, nakupljanjem proteinskih čestica. Kao rezultat toga, nastupa njihovo taloženje, na kojem ćemo dalje živjeti.

Padalina i denaturacija

Aceton i etilni alkohol uništavaju vodu koja okružuje protein u tercijarnoj strukturi. Međutim, to nije praćeno neutralizacijom ukupne naknade na njemu. Takav se proces naziva taloženjem, topljivost proteina je oštro smanjena, ali ne završava denaturacijom.

Molekule peptida prisutnih u prirodnom stanju, vrlo su osjetljive na mnogim parametrima okoline, kao što su temperatura i koncentracija kemijskih spojeva, kao što su soli, kiseline ili lužine. Potenciranje obaju faktora u izoelektrične točke rezultira potpuno uništenje intramolekularnim stabiliziranje (disulfidnim vezama, peptidne veze), i kovalentne veze u vodika polipeptida. Osobito brzo u ovim uvjetima, denaturirani kuglasti peptidi, čime se u potpunosti gubi svoj fizikalno-kemijske i biološke osobine.