Jednostavni i složeni proteini. Struktura, funkcije, svojstva, svojstva, primjeri kompleksnih proteina

Jedna od definicija života je sljedeća: "Život je način postojanja proteinskog tijela". Na našem planetu, bez izuzetka, organizmi sadrže organske tvari kao što su bjelančevine. U ovom će se radu opisati jednostavni i kompleksni proteini, odrediti će se razlike u molekularnoj strukturi i ispitati njihove funkcije u stanici.

Što su proteini?

Sa stajališta biokemije su visoko molekularni organski polimeri, monomeri od kojih su 20 vrsta različitih aminokiselina. Oni su povezani kovalentnim kemijskim vezama, inače nazvanim peptidnim vezama. jer monomeri proteina su amfoterni spojevi, oni sadrže i amino skupinu i karboksilnu funkcionalnu skupinu. Postoji kemijska veza CO-NH između njih.

Ako se polipeptid sastoji od ostataka jedinica aminokiselina, on stvara jednostavan protein. Molekule polimera, koje dodatno sadrže metalne ione, vitamine, nukleotide, ugljikohidrate su složeni proteini. Dalje, razmotrimo prostornu strukturu polipeptida.

Razine organizacije molekula proteina

Oni su zastupljeni u četiri različite konfiguracije. Prva struktura je linearna, najjednostavnija i ima izgled polipeptidnog lanca, tijekom spirale stvara dodatne vodikove veze. Oni stabiliziraju spiralu, koja se naziva sekundarnom strukturom. Tercijarne razine organizacije imaju jednostavne i složene bjelančevine, većinu biljnih i životinjskih stanica. Potonji konfiguracija - kvaterni nastaje u interakciji nekoliko molekula nativnoj strukturi Sjedinjene koenzima, i to takvi proteini imaju složene strukture, djeluju u različitim tjelesnim funkcijama.

Raznolikost jednostavnih proteina

Ova skupina polipeptida nije brojna. Njihove molekule sastoje se od samo aminokiselinskih ostataka. Proteini uključuju, na primjer, histone i globuline. Prvi su prikazani u strukturi jezgre i kombiniraju se s DNA molekulama. Druga skupina - globulini - smatraju se glavnim sastojcima krvne plazme. Protein kao što je gamma globulin djeluje kao imunosna obrana i protutijela. Ti spojevi mogu oblikovati komplekse koji sadrže kompleksne ugljikohidrate i proteine. Takvi fibrilarni jednostavni proteini, poput kolagena i elastina, dio su vezivnog tkiva, hrskavice, tetive i kože. Njihove glavne funkcije su izgradnja i podrška.

Protein tubulin je dio mikrotubula, koji su sastavni dijelovi cilijaka i flagele takvih jednostaničnih organizama, kao infuzorijanci, eugleni, parazitski flagellati. Isti bjelančevina je dio višestaničnih organizama (flagella spermatozoida, cilia oocita, ciliatni epiteli tankog crijeva).

Proteinski albumin izvodi funkciju skladištenja (na primjer, protein kokošjih jaja). U endospermi sjemena biljaka žitarica - raž, riža, pšenica - molekule proteina akumuliraju se. Pozvani su stanične inkluzije. Ove tvari koriste sjeme klica na početku njihovog razvoja. Osim toga, visok sadržaj proteina u zrnu pšenice je vrlo važan pokazatelj kvalitete brašna. Kruh, pečen od brašna bogatog glutenom, ima visoke kvalitete okusa i korisnije je. Gluten sadrži takozvane sorte krutih pšenica. Krvna plazma dubokih morskih riba sadrži proteine ​​koji sprječavaju njihovu smrt od hladnoće. Imaju svojstva antifriza, sprečavaju smrt tijela pri niskim temperaturama vode. S druge strane, u sastavu stanične stijenke termofilnih bakterija u geotermalne energije sadržane proteine ​​sposobne zadržati prirodne konfiguracije (tercijarne ili kvaterne strukture) i ne denaturira pri temperaturama u rasponu od +50 do + 90 ° C

proteid

To su složeni bjelančevine, koje karakteriziraju velika raznolikost vezana uz različite funkcije koje ih izvode. Kao što je ranije navedeno, ova skupina polipeptida, uz proteinski dio, sadrži protetsku skupinu. Pod utjecajem različitih čimbenika, kao što su visoke temperature, soli teških metala, koncentrirane lužine i kiseline, kompleksni proteini mogu promijeniti svoj prostorni oblik i pojednostaviti je. Taj se fenomen naziva denaturacija. Struktura složenih bjelančevina je prekinuta, vodikovih veza se prekine, a molekule gube svojstva i funkcije. U pravilu, denaturacija je nepovratna. No, u nekim polipeptidima koji obavljaju katalitičke, motoričke i signalne funkcije moguće je renaturacije - obnavljanje prirodne strukture proteina.

Ako se djelovanje destabilizacijskog faktora odvija dugo, protein molekula je potpuno uništena. To dovodi do raskida peptidnih veza primarne strukture. Već je nemoguće obnoviti protein i njegove funkcije. Taj se fenomen zove uništavanje. Primjer je kuhanje kokošjih jaja: tekući protein-albumin, koji je u tercijarnoj strukturi, potpuno je uništen.

Biosinteza proteina

Još jednom se prisjetimo da sastav polipeptida živih organizama uključuje 20 aminokiselina, među kojima postoje nezamjenjivi. To lizin, metionin, fenilalanin, i tako dalje. D. Oni ulaze u krvotok iz tankog crijeva nakon razdvajanja ga proteinske proizvode. Za sintezu izmjenjivih aminokiselina (alanin, prolin, serin), gljivice i životinje upotrebljavaju spojeve koji sadrže dušik. Biljke, kao autotrofovi, neovisno oblikuju sve potrebne kompozitne monomere, koji predstavljaju složene proteine. Za to se upotrebljavaju nitrati, amonijak ili slobodni dušik u reakcijama asimilacije. U mikroorganizmima, neke vrste se pružaju kompletnom aminokiselinskom skupinom, dok su u drugima sintetizirani samo neki monomeri. Stadiji biosinteze proteina odvijaju se u stanicama svih živih organizama. U jezgri se nalazi transkripcija, au citoplazmi staničnog prevođenja.

Prva faza - sinteza prekursora mRNA javlja se uz sudjelovanje enzima RNA polimeraze. Razbija vodikove veze između DNA niti, a na jednoj od njih, na princip komplementarnosti, skuplja molekulu pre-iRNA. Podvrgava se klizanju, dakle, sazrijeva, a zatim ostavlja jezgru u citoplazmu, stvarajući matriksnu ribonukleinsku kiselinu.

Za provedbu druge faze, potrebno je imati posebne organele - ribosome, kao i molekule informacija i transportnih ribonukleinske kiseline. Drugi važan uvjet je prisutnost ATP molekula, od reakcija plastična razmjena, na koji pripada biosinteza proteina, nastaju pri apsorpciji energije.

Enzimi, njihova struktura i funkcije

Ovo je velika skupina proteina (oko 2000), koja igraju ulogu tvari koje utječu na brzinu biokemijskih reakcija u stanicama. Oni mogu biti jednostavni (tripsin, pepsin) ili kompleksni. Kompleksi proteina sastoje se od koenzima i apoenzima. Specifičnost proteina u odnosu na spojeve za koje se djeluje, određuje koenzim i proteids aktivnost opažena je samo u slučaju kada je proteinska komponenta povezan s apoenzyme. Katalitička aktivnost enzima ne ovisi o cijeloj molekuli, već samo na aktivnom mjestu. Njegova struktura odgovara kemijskoj strukturi katalizirane supstancije na principu "key-lock", stoga je djelovanje enzima strogo specifično. Funkcije složenih bjelančevina sastoje se u sudjelovanju u metaboličkim procesima i korištenju kao akceptori.

Razredi složenih proteina

Razvili su ga biokemičari, temeljeni na tri kriterija: fizikalna i kemijska svojstva, funkcionalne karakteristike i specifična strukturna svojstva proteaza. Prva skupina uključuje polipeptide, koji se razlikuju po njihovim elektrokemijskim svojstvima. Podijeljeni su u osnovnu, neutralnu i kiselu. S obzirom na vodu, proteini mogu biti hidrofilni, amfifilni i hidrofobni. Druga skupina uključuje enzime, koje smo ranije razmotrili. Treća skupina uključuje polipeptide koji se razlikuju u kemijskom sastavu proteznih skupina (to su kromoproteini, nukleoproteini, metaloproteini).

Razmotrite svojstva složenih bjelančevina detaljnije. Tako, na primjer, kiselinski protein, koji je dio ribosoma, sadrži 120 aminokiselina i univerzalan je. Pronađeno je u organizamima sinteze proteina, i prokariotskih i eukariotskih stanica. Drugi predstavnik ove skupine - protein S-100, sastoji se od dva lanca vezana kalcijevim ionom. To je dio neurona i neuroglia - prateće tkivo živčanog sustava. Zajedničko svojstvo svih kiselinskih proteina je visok sadržaj dikarboksilnih kiselina: glutamin i asparagin. Alkalne bjelančevine obuhvaćaju histone - proteine ​​koji su dio nukleinskih kiselina DNA i RNA. Značaj njihovog kemijskog sastava je velika količina lizina i arginina. Histoni zajedno s kromatinom jezgre oblikuju kromosome - najvažnije strukture nasljednosti stanica. Ti su proteini uključeni u procese transkripcije i translacije. Amfifilni proteini su široko zastupljeni u staničnim membranama, stvarajući lipoproteinski dvosloj. Prema tome, grupa proučavao je gore objašnjeno kompleks proteina, mi smo bili uvjereni kako njihova fizikalno-kemijska svojstva zbog strukturu proteinske komponente i protetske skupine.

Neki složeni proteini staničnih membrana mogu prepoznati različite kemijske spojeve, na primjer antigene, i reagirati na njih. To je signalna funkcija proteina, vrlo je važna za procese selektivne apsorpcije tvari koje dolaze iz okoline i za njegovu zaštitu.

Glikoproteini i proteoglikani

Oni su složeni proteini, koji se razlikuju u biokemijskom sastavu protetske skupine. Ako su kemijske veze između proteinske komponente i ugljikohidratnog dijela kovalentno-glikozidne, takve tvari se nazivaju glikoproteini. Azenzimi su predstavljeni molekulama mono- i oligosaharida, primjeri takvih proteina su protrombin, fibrinogen (proteini uključeni u koagulaciju krvi). Cortiko i gonadotropni hormoni, interferoni, membranski enzimi također su glikoproteini. U molekulama proteoglikana, proteinski dio je samo 5%, ostatak je u protetskoj skupini (heteropolisaharid). Oba su dijela povezana glikozidnom vezom skupine OH-treonin i arginina i skupina NH2-glutamina i lizina. Molekule proteoglikana imaju vrlo važnu ulogu u metabolizmu stanica soli i soli. Ispod je tablica složenih proteina koje smo proučavali.

metalloproteins

Te tvari sadrže ione jednog ili više metala u njihovim molekulama. Razmotrimo primjere složenih proteina koji pripadaju gore spomenutoj skupini. To su prije svega enzimi, poput citokrom oksidaze. Ona se nalazi na cristae mitohondrija i aktivira sinteza ATP. Ferrin i transferrin - proteini koji sadrže željezne ione. Prvi ih ih ulaže u stanice, a drugi je transportni protein krvi. Drugi metaloprotein je alfa-amelaza, sadrži kalcijeve ione, uključen je u sastava sline i sok od gušterače, sudjelujući u cijepanju škroba. Hemoglobin je i metaloprotein i kromoprotein. Djeluje kao transportni protein koji nosi kisik. Kao rezultat toga nastaje oksimemoglobin. Kada se unese ugljični monoksid, inače zvan ugljični monoksid, molekule tvore vrlo stabilan spoj s hemoglobinom eritrocita. Brzo se širi na organe i tkiva, uzrokujući trovanje stanica. Kao rezultat toga, s produženim inhalacijom ugljičnog monoksida dolazi smrt zbog gušenja. Hemoglobin djelomično podnosi i ugljični dioksid, nastao u procesima katabolizma. S protokom krvi, ugljični dioksid ulazi u pluća i bubrege, a od njih u vanjsko okruženje. U nekim rakovima i mekušcima, transportni protein koji prenosi kisik je hemocyanin. Umjesto željeza, sadrži bakrene ione, tako da životinjska krv nije plava, već crvena.

Funkcije klorofila

Kao što smo ranije spomenuli, kompleksni proteini mogu oblikovati komplekse organskih tvari u boji pigmenta. Njihova boja ovisi o skupinama kromo-oblika, koje selektivno apsorbiraju određene spektre sunčeve svjetlosti. U stanicama biljaka nalaze se zeleni plastidi - kloroplasti koji sadrže pigment klorofil. Sastoji se od magnezijskih atoma i polihidrični alkohol phytol. Oni su povezani s proteinskim molekulama, a sami kloroplasti sadrže tilakoide (ploče), ili membrane, vezane u stablima - granulama. Sadrže fotosintetski pigmenti - klorofil - i dodatne karotenoide. Ovdje su svi enzimi koji se koriste u fotosintetskim reakcijama. Dakle, kromoproteini, kojima klorofil također pripada, ispunjavaju najvažnije funkcije u metabolizmu, naime, u reakcijama asimilacije i disimilacije.

Viralni proteini

Sadrže predstavnike ne-staničnih oblika života koji su dio Kraljevine Vir. Virusi nemaju vlastiti aparat za sintezu proteina. Nukleinske kiseline, DNA ili RNA, mogu inducirati sintezu većine čestica vlastite stanice zaražene virusom. Jednostavne virusa sastoje se samo od proteinskih molekula, kompaktno sastavljenih u spiralnu strukturu ili oblik poliedarske, kao što su virus mozaika duhana. Kompleksni virusi imaju dodatnu membranu koja je dio plazma membrane stanice domaćina. To može uključivati ​​glikoproteine ​​(hepatitis B virus, virus malih boginja). Glavna funkcija glikoproteina je prepoznavanje specifičnih receptora na membrani stanice domaćina. Dodatne virusne omotnice također uključuju enzimske proteine ​​koji osiguravaju redukciju DNA ili RNA transkripciju. Iz naprijed navedenog možemo zaključiti sljedeće: proteini omotnica virusnih čestica imaju specifičnu strukturu, ovisno o membranskim proteinima stanice domaćina.

U ovom radu dali smo karakterizaciju kompleksnih proteina, proučavali su njihovu strukturu i funkcije u stanicama različitih živih organizama.