Kinetika enzimskih reakcija - opis, značajke i tablica

Kinetika enzimskih reakcija razmatra se u djelima Mentena i Michaelisa. Detaljno, znanstvenici su opisali ovo pitanje u kompleksnoj jednadžbi enzima i supstrata.

definicija

Kinetika enzimskih reakcija smatraju u znanosti enzima, koji proučava ovisnost brzine tog procesa na kemijskim karakteristikama podloge, okoliš, stranih čimbenika koji utječu na tijek kemijske reakcije.

S značajnom koncentracijom supstrata neće utjecati na brzinu procesa.

Specifičnost perkolacije

Enzimska aktivnost se analizira pri značajnim koncentracijama supstrata (nultog reda kemijski proces). U takvim uvjetima, promjenu brzine procesa će utjecati samo količina enzima.

Kinetika enzimskih reakcija u živim stanicama ima neke osobitosti. Enzimi u njima ne primjenjuju se na punu snagu. Uz pretjeranu količinu supstrata, koja je moguća u eksperimentalnim uvjetima, brzina reakcije će biti proporcionalna količini enzima. S značajnim povećanjem ovog pokazatelja, opaženo je kršenje te proporcionalnosti.

Učinak modulatora na enzime

Kinetika enzimskih reakcija objašnjava linearni porast brzine procesa s povećanjem sadržaja supstrata. Uz prekomjerno povećanje njegove koncentracije, opaženo je smanjenje supstrata, a brzina kemijskog procesa se smanjuje.

Kinetika enzimskih reakcija potvrđuje ovisnost enzimske aktivnosti na pH medija, specifičnost enzima i njegovu količinu. Tvari koje utječu na tijek takve reakcije nazivaju se modulatorima ili efektorima. Podijeljeni su na inhibitore i aktivatore koji pomažu u usporavanju ili ubrzavanju određenog procesa.

Osnove kinetike enzimskih reakcija omogućuju potpuno razumijevanje suštine učinka ovih supstanci. Neki od njih smatraju se prirodnim regulatorima metaboličkog procesa. Postoje različite vrste modulatora enzimske aktivnosti, koje se međusobno razlikuju u mehanizmu djelovanja i strukture.

Opcije aktivatora

Koja je karakteristika kinetike enzimskih reakcija? Biokemija uzima u obzir žučne kiseline, metalne ione, anione kao aktivatore. Postoje situacije kada će jedna tvar u odnosu na jedan enzim djelovati kao aktivator, au drugom slučaju to je inhibitor. Specifični aktivatori za detekciju enzima su metalni ioni.

Oni mogu potaknuti proces vezanja na enzim supstrata, sudjelovati u formiranju svoje tercijarne strukture ili djelovati kao dio aktivnog centra.

Koja je kinetika enzimskih reakcija? Moguće je ukratko napomenuti da kationi mnogih metala su obavezne komponente potrebne za puno djelovanje mnogih enzima. Za neke od njih potrebno je nekoliko različitih iona odjednom. Na primjer, za ATPaze, koji proizvode ionski transport kroz plazmatsku membranu, potrebni su magnezij, natrij i kalij ioni.

Metali mogu biti u protetskoj skupini enzima. Na primjer, željezo se smatra važnom komponentom katalaze u sastavu spojeva porfirina. Kobalt je dio protetske skupine i metilmalonilizomerazy gomotsisteintransmetilazy i mangana je potreban za aktiviranje izocitrat. Postoji skupina enzima koja je aktivirana pomoću cAMP. Takvi enzimi nazivaju se protein kinazama. Sastoji se od dvije podjedinice:

• Katalitički, koji sadrži aktivni centar;
• Regulatorni centar, gdje se nalazi centar za vezanje cAMP.

Samo uz interakciju regulatornog centra enzima i c-AMP, ona stječe aktivnost.

Kinetika enzimskih reakcija: Michaelisova konstanta, uvjeti perkolacije, detaljno se razmatraju u fizikalnoj kemiji.

Značajke enzima

Oni su kompaktne molekule, imaju relativnu molekulsku masu od 104, promjer od 20A. Enzimi, koji su dio globularnih proteina, nastaju kada se peptidne veze od 20 aminokiselinskih ostataka određuju spojem.

Unutarnju strukturu enzima u biokemiji karakterizira četiri vrste struktura:

• primarna je povezana s genetskim kodom;
• sekundarna struktura karakterizira spiralni lanac;
• tercijarni određuje prostorno polaganje spirale polipeptidnog lanca;
• kvaterna je povezana sa povezivanjem globula u aktivni oligomerni enzim.

Specifičnost procesa s jednim supstratom

Kinetika enzimskih reakcija Michaelis-Mentenove jednadžbe objašnjava odnos između brzine i koncentracije supstrata.

Godine 1903. Henry je priznao da enzim s podlogom tvori srednji spoj. Ako je sam enzim E, supstrat S, tada će intermedijer imati oblik ES.
L. Michaelis je za analizu kinetike ovog procesa uzimao mehanizam koji uključuje dvije faze: reverzibilan, nepovratan.

Kinetičke jednadžbe ovih dvaju procesa imaju prilično složen oblik. Za njihovu otopinu koriste se stacionarne koncentracije. Brzina pripremanja intermedijera opisanog po zakonu akcije masa, povezuje početne koncentracije supstrata i enzima, aktualnim pokazatelja, kao što je koncentracija supstance i intermedijera reakcijskog proizvoda.

Značajke rješenja

Koja su glavna kinetika enzimskih reakcija? Tablica koja se koristi u fizičkoj kemiji omogućuje rješavanje sustava jednadžbi u sljedećim slučajevima:

• uz smanjenje koncentracije polaznih materijala;
• kada je količina proizvoda prekoračena u usporedbi s srednjim kompleksom.

Za enzimske procese, zadovoljavaju se omjeri stope kod kojih je druga konstanta znatno veća od vrijednosti prvog. Razlog je nestabilnost intermedijarnog spoja, njegove neodlučne koncentracije.

Prema odlukama IUPAC-a, konstanta koja je omogućila opisivanje kinetike kemijskog procesa nazivana je Michaelisova konstanta.

Linearna ovisnost početne brzine na koncentraciji supstrata potvrđena je eksperimentalno.

Fizičko značenje Michaelisove konstante

Da biste odgovorili na to pitanje, uzmite koncentraciju supstrata, na kojem enzim pokazuje polovicu njezine aktivnosti. Michaelisova konstanta ima istu dimenziju kao i početna koncentracija supstrata: mol / litra.

Numerički parametri dane konstantne vrijednosti kreću se od 10-2 do 10.8 M. Tijekom eksperimentalnih istraživanja utvrđeno je da je Michaelisova konstanta funkcija temperature. To ovisi o prisutnosti drugih tvari koje u procesu izvode ulogu aktivatora ili inhibitora.

Poseban slučaj

Ako se tijekom procesa postigne stanje na kojem se promatraju jednaki konstanti, u sustavu se uspostavlja ravnoteža. To omogućuje primjenu, u analizi enzimskih procesa, približavanje kvazi-ravnotežnih koncentracija.

Kao rezultat toga, izraz za Michaelis konstanta je uvelike pojednostavljen, karakterizira afinitet enzima za korištenu podlogu.

Inhibicija enzimskih procesa

Kao takve tvari su reagensi, koji kada se uvode u reakcijski sustav, značajno smanjuju brzinu interakcije. Za enzimsku katalizu, pred-adsorpcija supstrata, njegova bistra orijentacija u odnosu na aktivne skupine katalitičkog centra i za inhibiciju može se ograničiti samo na uobičajeno vezanje inhibitora na određene fragmente adsorpcijskog mjesta.

Svojstva inhibitora spoja mogu se očitovati stvaranjem jakih kompleksa (cijanida), kao i djelovanjem na karbonilnu skupinu denaturacijom proteina.

Vrste inhibicije

Učinak usporavanja kemijske interakcije uočava se iz nekoliko razloga:

• Inhibitor se natječe za aktivni centar sa supstratom, stvarajući neaktivni centar s enzimom. U slučaju rasta koncentracije supstrata, vraća se aktivnost u otopini samog enzima.
• Inhibitor se veže na drugi dio proteinske molekule, stvarajući neaktivni kompleks. Enzim vraća svoju izvornu aktivnost pod utjecajem drugih tvari, bez utjecaja na supstrat.

Brzina procesa se odnosi na brzinu stvaranja konačnog produkta kroz koncentracije, Michaelisova konstanta. Posljednja vrijednost može se odrediti grafički, kao i izraziti matematički iz formule. S neaktivnim kompleksom, inhibitor ne utječe na reakciju između enzima i supstrata, ali značajno smanjuje brzinu procesa.

Tijekom statističke obrade eksperimentalnih podataka moguće je otkriti glavne parametre za nekonkurentnu inhibiciju, kako bi se dokazao odnos između veličine brzine i indeksa koncentracije.

Kinetika kemijskih procesa uključuje opis značajki svih stupnjeva kemijskih procesa koristeći konstantne količine, Michaelis-Mentenova jednadžba. U pokusima su otkrili odnos brzine enzimske procesa i izmjenom koncentracije produkta reakcije ili inicijalne substrata.

Osim toga, uspostavljen je odnos brzine s prirodom enzima. Iz njegovih je svojstava izravno ovisi aktivnost, specifično ponašanje u tijeku interakcije. Mjerenje enzimske aktivnosti je jedna standardna jedinica koja karakterizira količinu enzima koji katalizira pretvorbu u μmol polaznog supstrata u minuti.

Enzimi su naširoko korišteni u modernoj medicini, njihova brzina izravno određuje brzinu definiranja problema, kao i kvalitetu medicinske dijagnoze pacijenta.