Kompleksni protein: definicija, sastav, struktura, struktura, funkcije, klasifikacija i svojstva. Koja je razlika između jednostavnih proteina i složenih?

Kompleksni protein, osim odgovarajuće proteinske komponente, sadrži dodatnu skupinu različite prirode (protetske). Budući da su ta komponenta ugljikohidrati, lipidi, metali, ostaci fosfora kiseline, nukleinske kiseline. Ono što razlikuje jednostavne bjelančevine od složenih, kakve tvari su ove tvari podijeljene i koje su njihove karakteristike, ovaj članak će reći. Glavna razlika između razmatranih tvari jest njihov sastav.

Kompleksni proteini: definicija

To su dvokomponentne tvari, koje uključuju jednostavne proteine ​​(peptidne lance) i neproteinsku tvar (protetsku skupinu). Tijekom njihove hidrolize nastaju aminokiseline, neproteinski dio i proizvodi propadanja. Koja je razlika između jednostavnih proteina i složenih? Prvi sastoji se samo od aminokiselina.

Razvrstavanje i karakterizacija složenih bjelančevina

Te tvari su podijeljene u vrste ovisno o vrsti dopunske skupine. Kompleksi proteina uključuju:

• Glikoproteini su proteini čije molekule sadrže ugljikohidratni ostatak. Među njima se izdvajaju proteoglikani (komponente međustaničnog prostora), uključujući mukopolisaharide u njihovoj strukturi. Glikoproteidam uključuje imunoglobuline.
• Lipoproteini uključuju lipidnu komponentu. To uključuje apolipoproteine ​​koji obavljaju funkciju pružanja transporta lipida.
• Metaloproteini sadrže metalne ione (bakar, mangan, željezo, itd.), Koji su povezani kroz interakciju donator-akceptor. Ova skupina ne uključuje heme proteine, koji uključuju spojeve profininskog prstena sa željezom i sličnim spojevima (klorofil, naročito).
• Nukleoproteini su proteini koji imaju ne-kovalentne veze s nukleinskim kiselinama (DNA, RNA). To uključuje kromatin - komponentu kromosoma.
• 5. Fosfoproteini, koji uključuju kazein (kompleksni proteinski protein), uključuju kovalentno vezane ostatke fosforne kiseline.
• Kromoproteini kombiniraju bojenje protetske komponente. Ova klasa uključuje heme proteine, klorofilne i flavoproteine.

Značajke glikoproteina i proteoglikana

Ti su bjelančevine složene tvari. Proteoglikani sadrže veliki udio ugljikohidrata (80-85%), u običnim glikoproteinima sadržaj je 15-20%. Uronske kiseline su prisutne samo u proteoglikanskoj molekuli, njihovi ugljikohidrati redoviti su u strukturi s ponavljajućim jedinicama. Koja je struktura i funkcija kompleksnih proteina glikoproteina? Njihovi ugljikohidratni lanci uključuju samo 15 veza i imaju nepravilnu strukturu. Ugljikohidratni strukture glikoproteina komunikaciji s komponentom proteina tipično putem aminokiselinskih ostataka, kao što su serin ili asparagina.

Funkcije glikoproteina:

• Oni su dio stanične stijenke bakterija, koštanog vezivnog i hrskavog tkiva, okružujući kolagen vlakna, elastin.
• Oni igraju zaštitnu ulogu. Na primjer, ova struktura ima protutijela, interferone, čimbenike zgrušavanja (protrombin, fibrinogen).
• Oni su receptori koji djeluju u interakciji s efektorom - malom neproteinskom molekulom. Potonje, pridruživanje proteinu, dovodi do promjene u njegovoj konformaciji, što dovodi do specifičnog unutarstaničnog odgovora.
• Izvršite hormonsku funkciju. Glikoproteini uključuju gonadotropni, adrenokortikotropni i tirotropni hormoni.
• Prijevoz tvari u krvi i ionima kroz staničnu membranu (transferin, transkortin, albumin, Na +, K + -ATPaze).

Glikoproteinski enzimi uključuju kolinesterazu i nukleus.

Više o proteoglikanima

Obično, složeni protein proteoglikan uključuje u svojoj strukturi velike ugljikohidratne lance s ponovljenim disaharidnim ostatcima koji se sastoje od nekih uronskih kiselina i amino šećera. Oligo- ili polisaharidni lanci se nazivaju glikani. Prvi obično sadrži 2-10 monomernih jedinica.

Ovisno o strukturi ugljikohidratnih lanaca razlikuju se različite vrste, na primjer, kiselih heteropolisaharida s velikim brojem kiselih skupina ili glikozaminoglikana uključujući amino skupine. Potonje uključuju:

• Hijaluronska kiselina, koja se aktivno koristi u kozmetici.
• Heparin, sprečavanje koagulacije krvi.
• Keratan sulfati su komponente hrskavice i rožnice.
• Hondroitin sulfati su dio hrskavice i sinovijalne tekućine.

Ovi polimeri su sastavni dijelovi proteoglikana koji ispunjavaju međustanični prostor, zadržavaju vodu, podmazuju pomične dijelove zglobova, a njihovi strukturni sastojci. Hidrofilnost (dobra topljivost u vodi) proteoglikana im omogućuje da u međustaničnom prostoru stvaraju prepreku za velike molekule i mikroorganizme. Uz njihovu pomoć stvara se mliječni matriks, u kojem su uronjene vlakna drugih važnih proteina, na primjer, kolagena. Njegovi dijelovi u okruženju proteoglikana imaju oblik stabla.

Značajke i vrste lipoproteina

Kompleks lipoproteina proteina razlikuje se izraženom dvostrukom hidrofilnom i hidrofobnom prirodom. Jezgra molekule (hidrofobni dio) tvori nepolarne estere kolesterola i triacilglicerida.

Vani, hidrofilna zona sadrži proteinski dio, fosfolipide, kolesterol. Postoji nekoliko vrsta lipoproteinskih proteina ovisno o njihovoj strukturi.

Glavne skupine lipoproteina:

• Složeni protein visoke gustoće (HDL, alfa - lipoproteini). Pomiče kolesterol u jetru i periferna tkiva.
• Niska gustoća (LDL, beta - lipoproteini). Uz kolesterol se transportiraju triacilgliceridi i fosfolipidi.
• Vrlo niska gustoća (VLDL, pre-beta-lipoproteini). Izvršite funkciju sličnu LDL.
• Chylomicrons (HM). Masne kiseline i kolesterol se prevoze iz crijeva nakon uzimanja hrane.

Vaskularne patologije kao što su arterioskleroza, proizlazi iz nepravilnog omjera različitih vrsta lipoproteina u krvi. Po karakterizaciju pripravka može otkriti nekoliko promjena trendovi fosfolipidi strukturu (od HDL do hilomikrona): smanjuje udio proteina (80 do 10%), te fosfolipidi, triacylglycerides povećanje postotka (20 do 90%).

Među metaloproteinima postoje mnogi važni enzimi

Metaloprotein može sadržavati ione od nekoliko metala. Njihova prisutnost utječe na orijentaciju supstrata u aktivnom (katalitičkom) središtu enzima. Metalni ioni lokalizirani su na aktivnom mjestu i igraju važnu ulogu u katalitičkoj reakciji. Često, ion služi kao akceptor elektrona.

Primjeri metala sadržanih u strukturi enzima metaloproteina:

• Bakar je uključen u sastav citokromoksidaze, koji zajedno s hemom sadržava ion određenog metala. Enzim sudjeluje u procesu formiranja ATP na poslu respiratorni lanac.
• Željezo sadrže enzime, kao što su feritin, željezo obavlja funkciju odlaganju kletke- transferin - čeličnog transporter krovi- katalaza odgovoran za neutralizaciju reakcije vodikovog peroksida.
• Cink - metal, koji je karakterističan za alkohol koji su uključeni u oksidaciju etanola i sličnog spirtov- laktat dehidrogenaze - enzim u metabolizmu mliječne kiseline karboanhidraze koji katalizira formiranje karbonske kiseline s CO₂ i H₂O-alkalna fosfataza, koja provodi hidrolitičko cijepanje estera fosforne kiseline s različitim spojevima - alfa-2-makroglobulin je antiproteinski krvni protein.
• Selen je dio tireperoksidaze koji sudjeluje u procesu stvaranja glutation glutation-peroksidaze štitnjače, koji provodi antioksidacijsku funkciju.
• Kalcij je karakterističan za strukturu alfa - amilaza - enzima hidrolitičkog cijepanja škroba.

fosfoprotein

Što je dio složenih proteina fosfoproteina? Ova kategorija karakterizira prisutnost fosfatne skupine koja je povezana s proteinskim dijelom aminokiselina s hidroksilom (tirozin, serin ili treonin). Koje funkcije fosforna kiselina, biti u strukturi proteina? Ona mijenja strukturu molekule, daje joj naboj, povećava topljivost, utječe na svojstva proteina. Primjeri fosfoproteina su kazein mlijeko i albumin jajeta, no uglavnom ova kategorija kompleksnih proteina uključuje enzime.

Fosfatna skupina ima važnu funkcionalnu ulogu, jer mnogi proteini nisu trajno povezani s njom. U stanici cijelo vrijeme postoje procesi fosforilacije i defosforilacije. Kao rezultat toga, provodi se regulacija proteina. Na primjer, ako histoni - proteini koji su povezani s nukleinskim kiselinama idu u fosforilirano stanje, tada se povećava aktivnost genoma (genetskog materijala). Aktivnost enzima poput glikogen sintaze i glikogen fosforilaze ovisi o fosforilaciji.

Nucleoprotej

Nukleoproteini su proteini koji su povezani s nukleinskim kiselinama. Oni su sastavni dio skladištenja i regulacije genetskog materijala, rad ribosoma, koji obavljaju funkciju sinteze proteina. Najjednostavniji oblici života virusa mogu se nazvati ribo i deoksiribonukleoproteini, budući da se sastoje od genetskog materijala i proteina.

Kako je interakcija deoksiribonukleinska kiselina (DNA) i histona? U kromatinu, 2 neka vrsta proteina, povezane s DNA (histona i ne-histona). Bivši sudjeluju u početnoj fazi zbrajanja DNA. Molekula nukleinske kiseline okreće se oko proteina kako bi nastala nukleozom. Rezultirajuća vlakna slična su zrncima, formiraju superobrazenu strukturu (kromatin fibril) i superokoliraju (interfazni kromon). Zbog djelovanja proteina histona i proteina viših razina, dimenzija DNA smanjuje se tisućama puta. Dovoljno je usporediti veličinu kromosoma i duljinu nukleinske kiseline kako bi se procijenila važnost proteina (6-9 cm i 10-6 um, respektivno).

Koji su kromoproteini

Kromoproteini sadrže vrlo različite skupine, koje ujedinjuju samo jedan - prisutnost boje u protetskoj komponenti. Kompleks proteina u ovoj kategoriji se dijele na: (hemoproteins sadrži strukturu heme) retinalproteiny (vitamin A), flavoproteins (vitamin B2), kobamidproteiny (vitamin B12).

Hemoproteins klasificirana prema funkcijama na non enzimatskom (mioglobinovy ​​hemoglobina i proteina) i enzima (citokromima, katalaza, peroksidaza).

Flavoproteins sadržavati proteze derivata komponenta vitamina B2, Flavin Mononukleotid (FMN), Flavin ili adenin dinukleotid (FAD). Ovi enzimi također sudjeluju u transformacijama smanjenja oksidacije. To uključuje oksidoreduktazu.

Što je citokrom?

Kao što je gore opisano, dragulj se sastoji od porfirina. Njegova struktura uključuje 4 pirolni prsten i željezno željezo. Posebna skupina hem enzima citokroma -, različitog sastava aminokiseline, a broj peptidnih lanaca, specijaliziranih izvođenje redoks reakcije, zbog kojih se pruža prijenosa elektrona u respiratornom lancu. Ovi enzimi koji su uključeni u oksidaciju mikrosomalnog - početna reakcija biotransformacije ksenobiotika, što dovodi do njihovog vrijeme i metabolizam mnogih endogenih i egzogenih tvari, kao što su steroidi, zasićenih masnih kiselina.

Učinak protetske skupine

Protetska skupina, koja je dio kompleksa proteina utječe na njegova svojstva: mijenjanje punjenja, topljivost, termo. Na primjer, ostaci fosforne kiseline ili monosaharida posjeduju takvo djelovanje. Dio ugljikohidrata u kompleksu proteina, štite od proteolize (uništen hidrolizom) utječe penetraciju molekule kroz stanične membrane, njihova izlučivanja i sortiranje. Lipid skupina omogućuje stvaranje proteina u kanale za transport vodi slabo topljivih (hidrofobne) spojeva.

Struktura i funkcije složenih proteina u potpunosti ovise o protetskoj skupini. Na primjer, uporabom hem sadržavaju željezo u hemoglobina kisikom odvija vezanje i ugljični dioksid. Zbog nucleoproteins nastaju interakcijom histona, protamina s DNA ili RNA događa zaštitna genetski materijal, kompaktan skladištenje, proces vezanja RNK sintezu proteina. Nukleoproteini se nazivaju stabilni kompleksi proteina i nukleinskih kiselina.

zaključak

Dakle, kompleksni proteini izvode širok raspon funkcija u tijelu. Stoga je potrošnja makro i mikroelemenata toliko važna za održavanje zdravlja. Metali su dio mnogih enzima. Poznavajući biokemiju, svojstva vašeg zdravlja i ekološko stanje vašeg prebivališta, možete prilagoditi vlastitu prehranu. Na primjer, dodijelite teritorij koji nedostaje u bilo kojem elementu. Njegov dodatni uvod u prehranu u obliku aditiva omogućava nadoknadu nedostatka.